Proteinas Biocatalizadores.web

8/19/2019 Proteinas Biocatalizadores.web

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Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”

1Eva Palacios Muñoz

PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12) 15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o

básica). Aminoácidos esenciales (concepto). 16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar ), terciaria (enlaces queestabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función comocoenzimas.


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15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidosesenciales (concepto).

2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizablesDEFINICI N Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.

Tienen actividad óptica y son anfóteros.

COMPOSICI NQUÍMICA Bioelementos C, H, O y NFórmula general H2 N-CHR-COOHESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por

enlace covalente a un átomo de C- 1 grupo carboxilo,1 grupo amino yuna cadena lateral o grupo R

CLASIFICACI N Según formen partede las proteínas o no

Aminoácidos proteicos(20)

Según sugrupo R

Polar Neutros Sin más grupos carboxilosni amino. Dan enlace de H

Glicina (Gly)

cidos Con grupos -COOH Aspártico y glutámicoBásicos Con grupos – NH2 Lisina, asparagina e histidina

Apolar(no polares ohidrofóbicos)

Cadenahidrocarbonada

Alifáticos (lineales) Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,Trp,

Aromáticos (con ciclosderivados del benceno)

Phe (fenilalanina),Pro (prolina)

Aminoácidosno proteicos (150)

Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas

PROPIEDADES Isomería El C- esasimétrico

Presentan actividadóptica

Dextrógiros (+)Levógiros (-)

Hay 2 configuracioneso estereoisómeros

D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derechaL(la mayoría)

Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda

Comportamientoquímico

Son anfóteros endisolución acuosa.(regulan el pH

)

Pueden ionizarsecomo ácidos y/o basessegún sea el pH

En medio ácido Se comporta como base Los grupos amino captan H+,quedando como – NH3+

En medio básico Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+, quedando como – COO-

En medio neutro Se comporta como ácido

y base a la vez

Se ionizan doblemente, apareciendo

un zwitterion o forma dipolariónica:+H3 N-CHR-COO-

Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido notiene carga eléctrica neta

Aminoácidosesenciales

No pueden sersintetizados porlos animales

Deben ingerirse en ladieta

En el hombre son 8 FenilalaninaLeucinaLisina

IsoleucinaTreoninaTriptófano

MetioninaValina


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PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color )DEFINICI N Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.

Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.COMPOSICI NQUÍMICA

Bioelementos C, H, O y NFórmula general H2 N-CHR-COOH

ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos porenlace covalente a un átomo de C

1 grupo carboxilo,1 grupo amino y

una cadena lateral o grupo RCLASIFICACI N Según formen parte de las proteínas o no

Aminoácidos proteicos(20)

Según su grupo R Alifáticos Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino.Acidos Con grupos -COOHBásicos Con grupos – NH2

Aromáticos Con ciclos derivados del bencenoHeterocíclicos Con ciclos complejos

Aminoácidosno proteicos(150)

Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas

PROPIEDADES Isomería El C- esasimétrico

Presentan actividadóptica

Dextrógiros (+)Levógiros (-)

Hay 2 configuracioneso estereoisómeros

D Pueden ser + o-

Grupo -NH2 a la derecha

L(la mayoría)

Pueden ser + o-

Grupo -NH2 a la izquierda

Comportamientoquímico

Son anfóteros endisolución acuosa.(regulan el pH)

Pueden ionizarsecomo ácidos y/o basessegún sea el pH

En medioácido

Se comportacomo base

Los grupos amino captan H+,quedando como – NH3+

En medio básico

Se comportacomo ácido

Los grupos carboxilo liberan H+,quedando como – COO-

En medioneutro

Se comportacomo ácido y base a la vez

Se ionizan doblemente, apareciendoun zwitterion o forma dipolar iónica:+H3 N-CHR-COO-

Puntoisoeléctrico

Es el valor de pH para el cual un determinadoaminoácido no tiene carga eléctrica neta

Aminoácidos

esenciales

No pueden ser

sintetizados porlos animales

Deben ingerirse en la

dieta

En el hombre

son 8

Fenilalanina

LeucinaLisinaIsoleucina

Treonina

TriptófanoMetioninaValina


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AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)

CLASIFICACI N CADENA LATERAL R TIPOS CARACTER STICAS(CARGA ELÉCTRICA,…)

EJEMPLOS

Polares Es una cadena con radicales que forman puente de H con el agua (son más solubles)

Neutros Sin carga Gly, Ser, Thr, Cys,Asn, Gln, Tyr

Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn,Gln

Con un grupo -OH Ser, Tyr (tirosina), Thr

Tiene un grupo ácido (-COOH) cidos Con carga - Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)Tiene un grupo básico (-NH2) Básicos Con carga + Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)Apolares(no polares ohidrofóbicos)

Es una cadena hidrocarbonada Alifáticos Lineales Ala (alanina), Val, Leu, Ile, MetAromática Con ciclos derivados del benceno Phe, Pro, Trp

ISOMERÍACON O SIN CARBONOS

ASIMÉTRICOS (C*)EJEMPLOS ESTEREOIS MEROS

(configuraciones)Sin C* Gly (glicina) No hay configuracionesCon un C*- alfa Casi todos los aminoácidos Hay 2 configuraciones (L y D) Todos loa aminoácidos que forman parte de las

proteínas son de forma L

Con 2 C* Ile (isoleucina) y Trh (treonina)


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16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas

2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOSENLACE PEPTÍDICO:Unión de dos aminoácidos. (Importante)DEFINICI N Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y

formando un dipéptido)

REACCI NQUÍMICA Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH == H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O PROPIEDADES Es un enlace covalente C-N Es más corto que la mayoría de los

enlaces C-N Posee cierto carácter de enlacedoble

No puede girar libremente

Los 4 átomos (C = O y N- H) sehallan en un mismo plano

Mantienen distancias y ángulos fijos.Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)

PEPTIDOS:Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos

DEFINICI N Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico

CLASIFICACI N Según el nº de aa Oligopéptidos Contienen de 2 a 9 residuos DipéptidosTripéptidos

Polipéptidos Contienen más de 10 residuos

CARACTERES Presentan 2 extremos N-terminal Amino terminal Se empiezan a numerar los residuos por esteextremo.

C-terminal Carboxilo terminal

FUNCIONES Hormonal OxitocinaInsulinaGlucagón

Transportadora Glutatión Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células

Antibióticos Valinomicina


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17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar ), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura.ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.

TIPOS DEESTRUCTURAS

PROTE NAS QUE LASPRESENTAN

DEFINICI N TIPOS CARACTERES TIPO DE ENLACES QUEESTABILIZAN

EJEMPLOS

PRIMARIA Todas Secuencia de aminoácidos

de la proteína

La secuencia de una proteína

se escribe como los péptidos(desde el extremo N- terminalal extremo C-terminal)

SECUNDARIA Proteínas filamentosas(sin estructura terciaria)y segmentos de muchas proteínas globulares.

Disposición de la secuenciade aminoácidos o estructura primaria en el espacio

hélice Se forma por enrollamientohelicoidal de la estructura primaria.(3,6 aa/ vuelta)

Enlaces o puentes de Hintracatenarios

Entre 2 aa: el – CO de un aa yel – NH2 del 4ºaa

Hélice de colágeno Se forma por enrollamientohelicoidal de la estructura primaria, pero es másalargada(3 aa/ vuelta)

No se pueden formar fácilmentelos puentes de H intracatenarios,debido a la abundancia de aa conR de gran tamaño (Prolina ehidroxiprolina)

Colágeno (asociación de 3hélices)

Conformación olámina plegada

Cadena en zig-zag(conservan su estructura

primaria)

Puentes de Hintercatenarios

Entre cadenas(No hay

puentes de Hintracatenarios)

Proteínas filamentosas comola .- queratina de la seda o

fibroína.

TERCIARIA ¡Sólo presentan estructuraterciaria las proteínasglobulares!

Disposición de la estructurasecundaria de un polipéptido(plegamiento sobre símismo para adoptar formaglobular).

Tramosrectos

hélice olámina plegada

La forma globular permite susolubilidad en agua ydisoluciones salinas y, portanto, sus funciones biológicas.

Enlaces entre los radicales R delos aa por:

Proteínas globulares como lasglobulinas

“Codos” Sin estructuradeterminada

Covalentefuerte:Puentedisulfuro

Débiles:

Puentes de HFuerzas de Vander Waals.Interaccionesiónicas ehidrofóbicas.

Dominios estructurales:combinaciones de -hélice olámina plegada estables, globulares, que sonmonómeros de varias proteínas globulares.

CUATERNARIA ¡Sólo la presentan las proteínas complejas!

Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidadeso protómeros) para formarun complejo proteico.

Unión débil de protómeros

Puentes de HFuerzas de Vander Waals

Dímerostetrámeros polímeros

2 protómerosHemoglobina,Cápsida viral


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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa) Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.

TIPOS DEESTRUCTURAS/ Enlaces

GRADO DEORGANIZACIÓN

DEFINICI N TIPOS CARACT RES TIPO DE ENLACES(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)

EJEMPLOS

PRIMARIA

(Enlaces peptídicos)

Secuencia Secuencia lineal de

aminoácidos de la proteína

La secuencia de una proteína se

escribe como los péptidos (desde elextremo N- terminal al C-terminal)

Enlaces peptídicos Los aa que componen la

proteína y en el orden:Ala- Gly- Ile…. SECUNDARIA(Puentes de H)

Conformación(formatridimensional)

¡Sólo proteínasfilamentosas ysegmentos demuchas proteínasglobulares!

Disposiciónespacial de lasecuencia deaminoácidos oestructura primariaen el espacio

élice- Se forman porenrollamientohelicoidal de laestructura primaria.

3,6 aa/ vuelta Enlaces o puentesde H intracatenarios

Entre el – CO de un aay el – NH2 del 4º aa

Ej.- queratina

(Hélice de colágeno) Es más alargada(3 aa/ vuelta)

Los enlaces o puentes de H no se pueden formarfácilmente debido a

Abundancia de aa conR de gran tamaño(Prolina ehidroxiprolina)

Una molécula de colágeno =asociación de 3 hélices

Hoja plegada (Conformación olámina plegada)

Cadena en zig-zag(conservan su estructura primaria enzig-zag)

Hay puentes de H intercatenarios

¡No hay enlaces o puentes de Hintracatenarios!

Proteínas filamentosas(sin estructura terciaria)Ej .- queratina de la seda ofibroína.

TERCIARIA

(Enlaces (covalentes o nocovalentes)entre los radicales R de losaa)

Conformación

¡Sólo presentanestructuraterciaria las proteínasglobulares!

Disposición de la

estructurasecundaria de un polipéptido.

Plegamientoespacial sobre símismo para adoptarforma globular.

Tramos

rectos

hélice

o hoja plegada ¡La forma globular (interior apolar yexterior hidrófilo) permite susolubilidad en agua y disolucionessalinas y, por tanto, sus funciones biológicas (enzimática, hormonal,transportadora)!.

Enlaces entre los

radicales R de losaa

Puente disulfuro

(covalente)Puentes de H.Fuerzas de Van derWaalsInteracciones iónicas ehidrofóbicas (nocovalentes).

Ej. globulinas

Dominios estructurales:Unidades estructurales confunciones específicas. Soncombinaciones de -hélice olámina plegada estables, globulares, que sonmonómeros de varias proteínas globulares. Son“clichés estructurales” deelevada eficacia biológica.

“Codos” Sinestructuradeterminada

CUATERNARIA(Uniones débiles,no covalentes de lassubunidades)

Asociación

¡Sólo la presentanlas proteínas

complejas,(fibrosas oglobulares)!

Unión de variascadenas polipeptídicas(subunidades o

monómeros o protómeros) paraformar un complejo proteico

Unión débil de protómeros por:

Puentes de H.Fuerzas de Van derWaals

Dímeros (2 protómeros)trímeros (colágeno)tetrámeros (hemoglobina

) polímeros (cápsida viral)


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PROTEÍNAS FILAMENTOSAS

TIPOS RICAS EN ENLACES PROPIEDADES ESTRUCTURA SECUNDARIA EJEMPLOS

ALFA-QUERATINAS

Cys 22% Puentes disulfurotransversales entrecadenas polipeptídicasadyacentes

Puentes de Hintracatenarios

Se estiran cuandose calientan(pelo...).Forma estirada esinestable

héliceLas cadenas peptídicas sehallan retorcidas oarrolladas de formadiferente (al estirar la lanay el pelo, se parecían a la queratina)

Duras y frágiles Cuernos, uñas10-14% Haces de

macrofibrillas-fibrillas más delgadas-haces paralelos defilamentos proteicos

Blandas y flexibles Piel, pelo y lana

BETA-QUERATINAS

No contienen Cys No poseen puentesdisulfuro transversales

Puentes de Hintercatenarios

No se estirancuando se calientan

Lámina plegada Fibroína de la sedaHilo de arañasEscamas, garras y picos de reptiles yaves

COL GENO Prolina eHidroxiprolina

Triple héliceLas fibrillas de colágenose hallan dispuestas de

modo diferente según seala función:

Tendones: haces paralelos- estructurasmuy resistentes; pero poca o nulacapacidad de estiramiento.


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18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).

2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R

PROPIEDADES CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS

SOLUBILIDAD Depende de la proporción de aacon radicales polares

Los grupos -R polares o hidrófilos se hallanhacia fuera y

Las proteínas se rodean de una capade agua que impide su precipitación

Proteínas filamentosas(estructurales)

Insolubles

Forman puentes de H Proteínas globulares(dinámicas)

Solubles

DESNATURALIZACI N(pérdida de la estructura terciaria ycuaternaria)

Reversible(renaturalización)

Cambios de:-pH-Concentración- Temperaturaagitación molecular

Rotura de los enlacesque mantienen lasestructuras secundarias(a veces), terciarias ycuaternarias

Disminuye su solubilidad: precipitación

Proteínas globulares(ovoalbúmina, etc)----Proteínas filamentosas

Irreversible Pierde su forma nativa (la másestable) y pasa a forma filamentosa

Pierde su actividad biológica

ESPECIFICIDAD De función Posición de determinados aa de su secuencialineal Pérdida de algunos aaPérdida de la funciónDe especie Hay proteínas exclusivas de cada especie y

Proteínas homólogas (hacen = función enespecies diferentes; pero son diferentes)

Por eso puede haber rechazo entrasplantes de órganos

CAPACIDAD AMORTIGUADORA(comportamiento anfótero)

Sus aa son anfóterosSe pueden comportar como ácidos o como bases

Son disoluciones tampón oamortiguadoras, es decir,amortiguan las variaciones del pHdel medio


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2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo): Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.

PROPIEDADES DEFINICI N TIPOS CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOSSolubilidad Capacidad de disolverse en

agua, que depende del pH, Tª,salinidad, etc.

Insolubles Depende de los aa con radicales polaresque, al ionizarse, establecen puentes deH con el agua

Las proteínas se rodean de una capade agua que impide su precipitación.

Las proteínas son macromoléculas, por lo que forman disolucionescoloidales.

Proteínasfilamentosas(estructurales)

Insolubles

Solubles Proteínasglobulares(dinámicas)

Solubles

Desnaturalización Pérdida de su configuraciónespacial característica (de suforma nativa y adopción de unaforma al azar) debido a agentesfísico-químicos y, pérdida de suactividad.

Reversible(renaturalización)

Cambios de:-pH-Concentración- Temperaturaagitaciónmolecular

Rotura de los enlacesque mantienen lasestructurassecundarias (a veces),terciarias ycuaternarias

Disminuye su solubilidad: precipitan

Coagulación por calor de laclara del huevo:

Proteínas globulares(ovoalbúmina, etc)-- Proteínas filamentosas

Irreversible Pierde su forma nativa (la másestable) y pasa a forma filamentosa

Pierde su actividad biológica (nodepende de su secuencia

polipeptídica, sino de suconfiguración tridimensional)Especificidad Las proteínas son específicas, es

decir, se diferencian por lasecuencia polipeptídica (adiferencia de glúcidos ylípidos), por eso hay un gran polimorfismo proteico

De función Hay aa que determinan la conformaciónespacial y su alteración produce patologías

La pérdida de algunos aa =>Pérdida de la función

La anemia falciforme es unaenfermedad hereditariadebida al cambio de sólo unaa de la Hb

De especie Hay proteínas exclusivas de cadaespecie (e incluso de individuo) yProteínas homólogas (hacen = funciónen especies diferentes; pero sondiferentes)

Por eso puede haber rechazo entrasplantes de órganos ytransfusiones sanguíneas

Capacidadamortiguadora

Comportamiento anfótero (sondisoluciones tampón o

amortiguadoras, es decir,amortiguan las variaciones del pH del medio)

Sus aa son anfóteros, es decir,se pueden comportar como ácidos o

como bases (liberan o toman H+)


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Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa,contráctil).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CLASE(composición) SUBCLASES EJEMPLOS FUNCI N

HOLOPROTE NAS(sólo aminoácidos)

Proteínas globulares Histonas EstructuralAlbúminas Transporte y reserva de

aminoácidosGlobulinas Anticuerpos

Proteínas filamentosas Queratina EstructuralColágenoMiosina Contracción muscularElastina Estructural

HETEROPROTE NAS

(aminoácidos y otrasmoléculas denominadasgrupo prostético)

Cromoproteínas

( grupo prostético es un pigmento)

Porfirínicas Hemoglobina Transporte de oxígeno

Mioglobina No porfirínicas Hemocianina

Rodopsina VisiónGlucoproteínas(glúcido)

Hormona estimulante del folículoHormona luteinizante Glucoproteínasde membranaInmunoglobulinasMucusLíquido sinovial, etc.

Biocatalizadores, etc.

Lipoproteínas

(ácidos grasos)

Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas(ácidos nucleicos)

Asociaciones ADN- histonas Regulación genética

Fosfoproteínas(ácido ortofosfórico)

Caseína, vitelina Reserva de aminoácidos


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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)

Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión deestímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.

CLASE COMPOSICI N TIPOS CARACTERES/GRUPO PROSTÉTICO

EJEMPLOS CARACTER STICAS/ TIPOS LOCALIZACI N FUNCI N

HOLOPROTEÍ

NA

S(proteínassimples)

Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y confunciones dinámicas

Histonas Básicas Asociadas a losácidos nucleicos

Estructural

Albúminas Ovalbúmina Clara de hiuevo Transporte yreserva deaminoácidos

Lactalbúmina LecheSer albúmina Sangre

Globulinas Ovoglobulina Clara de hiuevo

Anticuerpos

Lactoglobulina Leche

Seroglobulinas Sangre

Proteínasfilamentosas

Insolubles en agua y confunciones estructurales y de protección. Casi sólo en

animales.

Queratina Muy resistente a sustancias químicas Epidermis devertebrados

Estructural

Colágeno Muy resistente a tracción Tejidos conectivos Estructural

Miosina Contráctil Músculos ContracciónmuscularElastina Muy elástica Vasos sanguíneos Estructural


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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)

CLASE COMPOSICI N TIPOS CARACTERES/G. PROSTÉTICO

EJEMPLOS CARACTER STICAS/TIPOS

LOCALIZACIÓN

FUNCI N

HETEROPROTEÍ

NAS

Aminoácidos yotras moléculasdenominadasgrupo prostético(G.P.)

Cromoproteínas(su grupo prostético es un pigmento osustanciacoloreada)

Las másimportantestienen un catiónmetálico

Porfirínicas

(porfirina o anillotetrapirrólico ++ catión metálico)

HemoglobinaCon grupo prostéticollamado hemo(ferroporfirina = porfirina + Fe2+)

Pigmento respiratorioformado por: 4 cadenas polipeptídicas globulares(globinas) + 4 grupos hemo

Sangre devertebrados

Transporte deoxígeno

Mioglobina Con 1 cadena polipeptídica ++ grupo prostético hemo

Músculos Transporte deoxígeno

Citocromos Interconversión de Fe 2+ aFe3+

Transporte de e- enrespiración celular

No porfirínicas Hemocianina Con metal (Cu) Pigmento respiratorio dealgunos invertebrados

En “sangre” dealgunosinvertebrados


Rodopsina Sin metalSu G. P. deriva de Vit A

Pigmento fotosensible Retina Visión

Glucoproteínas Glúcido Glucoproteínas de membrana Receptores

Mucus Digestivo,

respiratorio

Protección

Hormonasgonadotróficas

Hormona estimulantedel folículo (FSH)Hormona luteinizante(LH)

Biocatalizadora

Peptidoglicanos Paredes bacterianas

Protección

Inmunoglobulinas o anticuerpos Defensiva anteantígenos

Lipoproteínas cidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas cidos nucleicos Asociaciones ADN- histonas Regulacióngenética

Fosfoproteínas cido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva deaminoácidos


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2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)CLASE COMPOSICI N TIPOS CARACTERES/

GRUPO PROSTÉTICOEJEMPLOS CARACTER STICAS/

TIPOSLOCALIZACI N FUNCI N

HOLOPROTEÍ

NAS

(proteínassimples)

Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y confunciones dinámicas

Histonas Básicas Asociadas a losácidos nucleicos

Estructural

Albúminas Ovalbúmina clara de hiuevo Transporte yreserva deaminoácidos

Lactalbúmina leche

Seralbúmina sangreGlobulinas Ovoglobulina clara de hiuevo

Anticuerpos

Lactoglobulina leche

Seroglobulinas sangre

Proteínasfilamentosas

Insolubles en agua y confunciones estructurales y de protección. Casi sólo enanimales.

Queratina Muy resistente epidermis devertebrados

Estructural

Colágeno Muy resistente tejidos conectivos EstructuralMiosina Contráctil Músculos Contracción

muscularElastina Muy elástica vasos sanguíneos Estructural

HE

TEROPROTEÍ

NAS

Aminoácidos yotras moléculas

denominadasgrupo prostético

Cromoproteínas(El grupo prostético

es un pigmento)

Porfirínicas(porfirina o anillo

tetrapirrólico +catión metálico)

Hemoglobina

Con grupo prostéticohemo

Pigmento respiratorioformado por 4 cadenas

polipeptídicas globulares(globinas) + 4 grupos hemo(ferroporfirina)

en sangre devertebrados


Mioglobina Con 1 cadena polipeptídica+ grupo prostético hemo

en músculos Transporte deoxígeno

Citocromos Interconversión de Fe 2+ aFe3+

Respiracióncelular

No porfirínicas Hemocianina Con metal(Cu)

Pigmento respiratorio dealgunos invertebrados

“sangre” dealgunosinvertebrados


Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina VisiónGlucoproteínas Glúcido Hormona estimulante del

folículoHormona luteinizanteGlucoproteínas demembranaInmunoglobulinasMucusLíquido sinovial, etc.

Biocatalizadores,etc.


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Lipoproteínas cidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas cidos nucleicos Asociaciones ADN-histonas

Regulacióngenética

Fosfoproteínas cido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva deaminoácidos


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FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS

FUNCIONES EJEMPLOSEST TICAS ESTRUCTURAL A nivel celular Glucoproteínas de membrana

Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos

HistonasA nivel histológico Queratina, elastina, colágeno.

RESERVA Ovoalbúmina, vitelina

ACTIVAS FISIOLÓGICA CONTRÁCTIL Actina y miosinaTubulina, dineína, flagelina

HORMONAL Insulina,Tiroxina,Hormona de crecimiento.

DEFENSA Proteínas reguladoras del pH

TRANSPORTE A nivel celular PermeasasA nivel sanguíneo Pigmentos respiratorios

SeroalbúminaTransferrinaLipoproteínas

REGULACIÓN GENÉTICAENZIM TICA O CATALIZADORA Tripsina, ribonucleasa,

Catalasa, peroxidasa, citocromosINMUNITARIA Inmunoglobulinas,

Toxinas.


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19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función comocoenzimas.

ENZIMAS:

BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:

Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicasCATALIZADORES NO BIOLÓGICOS

ENZIMAS

SEMEJANZAS Función Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción. Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

¿Se consumen? No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso.Cantidad necesaria Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.

DIFERENCIAS Especificidad - Son muy específicas Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y paracada reacción)

Tª a la que actúan - Actúan a Tª ambiente Se desnaturalizarían a altas temperaturas

Actividad - Son muy activas Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces(mucho más que los catalizadores no biológicos)Peso molecular - Tienen un peso

molecular muy elevado --

TIPOS DE BIOCATALIZADORESTIPOS COMPOSICI N QU MICA PROPIEDADES

(SOLUBILIDAD)¿LOS PODEMOS SINTETIZAR

LOS ANIMALES?¿C MO ES SU

SÍNTESIS?ACTUACI N

ENZIMAS Proteínas globulares Solubles en agua,difunden fácilmente en loslíquidos orgánicos.

Sí, son sintetizadas por elorganismo

Como cualquier proteína, pues vancodificadasgenéticamente

Catalizan de forma específicadeterminadas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula a transformar (S)

ARN (ribozimas) - - -

VITAMINAS Glúcidos o lípidos sencillos Hidrosolubles yliposolubles

No, hay que obtenerlas en la dieta _ Actúan como coenzimas

HORMONAS Proteínas o esteroides, generalmente.Derivados de aminoácidos o deácidos grasos

Sí Son sintetizadas englándulas endocrinas yvertidas al mediointerno (sangre)

Son mensajeros químicos.Sólo actúan en su órgano blanco o diana (receptoresespecíficos)


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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (c oncentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores).

3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOSTIPOS DE ENZIMAS COMPOSICI N UNIONES DECOFACTORES Y

ENZIMAS

TIPOS DECOFACTOR

DEFINICI N/PROPIEDADES

COENZIMAS EJEMPLOS DEHOLOENZ.

TIPOS CLASES EJEMPLOS

1.Estrictamente proteicas Una o más cadenas polipeptídicas

- - - - - - -

2.HOLOENZIMAS == Apoenzima ++ Cofactor

Apoenzima(parte proteica)

- - - -

Cofactor(parte no proteica)

Débil 1.Activadoresinorgánicos

Ión metálico u oligoelemento Mg2+ Quinasas

2.Coenzimas Moléculas orgánicas

complejas.Son inespecíficas (un coenzima puede actuar como cofactor demuchas apoenzimas diferentes.Ej. ATP).

Se alteran durante la reacción; pero luego se regeneran yvuelven a ser funcionales.

Nucleótidos Adenosín-

fosfatos

ATP

Nucleótidos yderivados deVitaminas

Piridín-nucleótidos

NAD NADP

Flavín-nucleótidos

FMNFAD

-Coenzima A

Derivados deVitaminas

- Derivados deVit B12

Fuerte (covalente):el cofactor se llama

grupo prostético

3.Grupos prostéticos

Grupo hemo (ferroporfirina

= porfirina +Fe2+)

Citocromos(poseen un grupo

prostéticoferroporfirínicoque actúa comocofactor)


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ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P Nº DE

SUSTRATOS /REACCIÓN

MECANISMO DE ACCI N

1º. INICIACI N 2º. TRANSFORMACI N 3º. FINALIZACI N

Un sustrato (S)

E + S = ES = E + P

1º- Fijación al sustrato en su superficie(adsorción)2º - Unión del S al E mediante enlacesdébiles (S + E)

Se debilitan los enlaces delsustrato 3º. Formación delcomplejo enzima-sustrato (ES)

4º. Formación delcomplejo enzima – producto (EP)

5º. Liberación de la enzima intacta(E) y el producto (P)

Se requiere mucha menor energía para llegar al complejoactivado(C. A.)

Dos sustratos (A, B)

EA + B = C + D

E

Mecanismonormal

1.Fijación de los dossustratos en su superficie(adsorción)

Aumenta la probabilidad deque se encuentren y reaccionen los sustratos

Complejo ABE Complejo CDE Liberación de la enzima intacta (E)y los productos (C y D)

Mecanismo“ping- pong”

1.Fijación de un S primero y después, elotro

_ Complejo AE yliberación de C y E

Complejo BE yliberación de D y E

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDADTIPOS DEENZIMAS

DEFINICI N EJEMPLO

Zimógenos o proenzimas

Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa.Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.

Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)

Isoenzimas Enzimas que realizan la misma función Lactato deshidrogenasa (forma ácido láctico a partir de pirúvico)

En músculoesquelético

Tiene una afinidad por el S, por tanto > velocidad

Pero en distintos órganos (o en diferentesmomentos de la vida) tienen distintas las:

Formas molecularesVmáx y KM

En miocardio Tiene una> KM

< velocidad


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MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S ocoenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.

CONSTANTES/ OTROS DEFINICI N EXPLICACI NVmáx Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática Sucede cuando hay

saturación de la enzima Todas las moléculas de la enzima estánocupadas por moléculas de sustrato

Constante de Michaelis-Menten(Km)

Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es lamitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S(cada enzima posee una Km característica para cada S).

La Km se puede determinar gráficamente.

A < KM > Afinidad hay entreel S y la E

Son inversamente proporcionales

> Velocidad(> Eficacia catalítica)

Ecuación de Michaelis-Menten V = Vmáx . (S)/ KM + (S) Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de lasdistintas concentraciones del S


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Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (co ncentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores).

PROPIEDADES DE LAS ENZIMASPROPIEDADES TIPOS DEFINICI N GRADOS DE

ESPECIFICIDAD¿LA ENZIMA RECONOCE EJEMPLO

UN TIPO DEMOLÉCULAS?

UN TIPO DEENLACE?

ENZIMA SUSTRATO

Especificidad de lacatálisis enzimática De acción La enzima sólo cataliza una determinada reacción _ _ _ Oxidación de un aa, …

De sustrato La enzima sólo actúa sobre undeterminado sustrato

Especificidad absoluta (la más específica)

Sí, sólo un sustrato determinado

_ Ureasa Urea

Especificidad de grupo (más amplia)

Sí, un tipo de moléculas que tengan unacaracterística estructuralcomún

_ Quimiotripsina(hidrolizaenlaces peptídicosdiferentes)

Proteínas conaa aromáticos

Especificidad de clase(la menos específica)

_ Sí,independientementedel tipo de

molécula

Fosfatasas(separanfosfatos de

cualquier S)

Grupos fosfato

Reversibilidad - Un enzima cataliza por igual lareacción (en ambos sentidos). Nocambia la cte. de equilibrio.

Eficacia - Una sola molécula de enzima puede catalizar la reacción de milesde moléculas de S

Gran poder catalítico

- Superior al de catalizadores no biológicos (multiplica la v por 1millón o más)


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6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:(Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores) (Importante) La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.

VELOCIDADDE REACCIÓN

SUSTRATO (S) TEMPERATURA pH INHIBIDORES

¿Qué efecto produceun cambio en cada

factor?

Si aumenta la concentración del S->aumenta la velocidad

hasta la saturación de la enzima(hipérbola)

Si aumenta la Tª ->-> Aumenta la movilidad molecular->

-> Acelera las reacciones químicas.

Cambia las cargas eléctricas superficiales de las enzimas

Disminuyen o impidencompletamente la

actividad de una E.Pueden ser perjudiciales.o beneficiosos.-> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.->

-> Altera el centro activo ->-> Cambia su actividad biológica

1º. Valor < óptimo Aumenta o no Aumenta la velocidad Aumenta la movilidad molecular-> ->Aumenta la velocidad de formación del producto.

Desnaturalización -

2º.Valor óptimo Velocidad máxima Vmáx Cada enzima tiene una Tª óptima a la quesu actividad es máxima Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tªóptima < 50- 60 ºC

Cada enzima tiene un pHóptimo para el que su eficaciaes máxima

-

3º. Valor > óptimo Se mantiene o cesa Saturación de la E Desnaturalización de las enzimas

proteicas(pérdida de actividad enzimática)

Desnaturalización -

INHIBIDORES ENZIMÁTICOSTIPOS DE

INHIBIDORESTIPOS DE

ENLACE I-EEFECTO

SOBRE EL CENTRO ACTIVOCLASES DE INHIBIDORES

(REVERSIBLES)(según compitan o no con el S)

¿SE UNE EL I ALCENTRO ACTIVO

DEL E?

EFECTOS EJEMPLO

¿Alteran suestructura?

¿Permanece el efecto?

Irreversibles ovenenos

Unión fuerte covalente

Sí Sí, el veneno se fijapermanentemente alcentro activo del E

- S Inutiliza a la E permanentemente

El ión cianuro (inhibe a lacitocromoxidasade la respiraciónaerobia)

Reversibles Unión débil no covalente

No No, sólo se impidetemporalmente elfuncionamientonormal del E

Competitivos Compiten con el S(conformación espacialsimilar al S)

Disminuyen lavelocidad de lareacción

Sulfamidas

No competitivos No compiten con el S (seunen en otra zona del E)

No Complejo E-S Impiden la separaciónde E-S y formar el P

_

Otra zona del E Impiden el acceso delS al centro activo

_


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CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos ymodificaciones covalentes.

TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E. TIPOS EXPLICACI NMuy general 1. Factores que regulan la actividad E

(Variaciones de pH, Tª, etc.) Más específico 2.Efectores alostéricos

(regulación alostérica o alosterismo)Activadores o efectores Suelen ser los S

Inhibidores Suelen ser los P

3.Modificaciones covalentes REVERSIBLES Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…

IRREVERSIBLES Zimógenos o proenzimas Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial,se transforman en la forma activa.


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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)TIPO REACCIONES

que catalizanCLASES ACCI N/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO

DE ENLACEEJEMPLO DE REACCION

(el signo = indica reacción reversible)I. Oxido-reductasas

De oxidorreducción deS (transferencia de H,O o e-)

Un compuesto gana e-(se reduce) y otro loscede (se oxida)

Las de respiración celularGlu + O2 = CO2 + H2O + Energía(se oxida) (se reduce)

II. Transferasaso quinasas Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)oradicales (salvo el H)de unas moléculas a otrasA-X + B = A + B-X

Acido aspártico + ácido pirúvico =ácido oxalacético + alanina

III. Hidrolasas Hidrólisis(rotura de sustratosdiversos mediante elagua disociada en susiones)A-B + H2O =AH + BOH

Introducen grupos – OH y -H

Lipasas nlace éster(ácido + alcohol)

Grasa + agua = glicerina + 3 ácidosgrasos(Esterasa)

Carbohidrasas Glucosídicos

Peptidasas PeptídicosIV. Liasas Rotura o soldadura de S

sin agua, con liberaciónde grupos químicos.

Adición de gruposfuncionales (-NH2,CO2, H2O,…) amoléculas quetienen un dobleenlace.

Descarboxilasas Liberación de CO2 a partir de un S orgánico

Acido pirúvico = acetaldehído + CO2(Piruvato descarboxilasa)

V. Isomerasas Isomerización o transformación de moléculasen sus isómeros

Gliceraldehído- 3- fosfato =Dihidroxiacetona – 3- fosfato(Fosfotriosa isomerasa)

VI. Sintetasas oligasas

Síntesis de moléculas (forman enlaces)utilizando la energía de la hidrólisis de ATP

A + B + ATP = A-B + ADP + P


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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa) TIPO REACCIONES

que catalizanCLASES ACCI N/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO

DE ENLACEEJEMPLO DE REACCION

(el signo = indica reacción reversible)I. Oxido-reductasas

De oxidorreducciónde S (transferenciade H, O o e-)

Un compuesto ganae- (se reduce) y otrolos cede (se oxida)

Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+y e-) de una molécula

NAD, NADP Y FADse reducen a NADH2, NADPH2 Y FADH2

Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético+ NADH + H+(Malato- deshidrogenasa)

Oxidasas oreductasas

Son reductoras: quitan e- delS y los ceden al oxígeno

II. Transferasaso quinasas

Transfieren grupos funcionales oradicales (salvo el H)de unas moléculas a otras

Transaminasas Transfieren grupos – NH2 Acido aspártico + ácido pirúvico == ácido oxalacético + alanina

Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH

III. Hidrolasas Hidrólisis(rotura de sustratosdiversos medianteel agua)

Introducen grupos – OH y -H

Esterasas Lipasas nlace éster(ácido + alcohol)

Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos(Esterasa)

Fosfatasas Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfatoCarbohidrasas Sacarasa

AmilasaGlucosídicos

Peptidasas TripsinaPepsina

Peptídicos

Nucleasas

IV. Liasas Soldadura o roturade S sin agua. Adición de gruposfuncionales (-NH2,CO2, H2O,…) amoléculas quetienen un dobleenlace.

Aminasas Adición de – NH2 a un dobleenlaceCarboxilasas Adición de – COO a un doble

enlaceAcido pirúvico = acetaldehído + CO2(Piruvato descarboxilasa)

Hidratasas Adición de H2O a un dobleenlace

cido fumárico + H2O = ácido málico

V. Isomerasas Isomerización o transformación demoléculas en sus isómeros

Gliceraldehído- 3- fosfato =Dihidroxiacetona – 3- fosfato(Fosfotriosa isomerasa)

VI. Sintetasas oligasas

Síntesis de moléculas con hidrólisis deATP

Acetil- CoA = Malonil- CoA(ATP --> ADP + P)


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1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS:DEFINICI N Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)

FUNCI N Catalizan reacciones importantesEJEMPLO La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Dos tipos decentros

1.Centro Activo Allí se une el S 2.Centro Regulador (centro alostérico)

a) Si el centro alostérico está vacío La E cataliza a v normal.

b) Si el centro alostérico estáocupado por un ligando o efector

Activadores o efectores(suelen ser los S)

Cambia la conformación del E deforma más o menos activa

Acelera o inhibe la reacción

Inhibidores alostéricos(suelen ser los P)

Dos formas Conformación activa Alta afinidad por el SEstabilizada por activadores

Regulación porretroinhibición oinhibición feed-back

El P final se fija al centro regulador ->-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva->->inhibe a la E (impide la unión de E al S)

Conformación inactiva Baja afinidad por el SEstabilizado por inhibidores alostéricos.

Regulación porinducción enzimática

El S inicial se fija al centro regulador ->-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa -> -> activa a la E (favorece la catálisis)

Estructuracuaternaria(están formadas por variassubunidades)

Cada protómero del Ealostérico tiene centro/ sregulador / es (allí se puede unir un ligando oactivador)

Hay cooperativismo o efectocooperativo entre las subunidades

Permite regulación más rápida y con menor cantidad deactivadores e inhibidores.

La unión del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unión del Sa los centros activos de otras subunidades.(El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica,se transmite instantáneamente a los otros protómeros, activándolos)

Cinética Es diferente a las demás E: es una sigmoide (no hipérbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reacción (“ley del todo o nada”).


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VITAMINAS: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.

NOMBRE COENZIMADERIVADO

FUNCI N (BIOQU MICA, BIOL GICA) ENFERMEDAD CARENCIAL

Vit C - AntioxidanteCofactor de hidroxilaciónCoenzima en la síntesis de colágeno

Escorbuto, propensión a infecciones

B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Transferencia de grupos aldehídos Beri-beri (polineuritis)B2 (Riboflavina) FAD, FMN Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la

lengua, comisura de boca, etc.B3 (Niacina) NADP+, NAD+ Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular. Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)B5 ( cido pantoténico) Coenzima A

(imprescindible en elmetabolismo celular)

Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidosgrasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés.

Palpitación, dolor y quemaduras en pies,alteraciones nerviosas y circulatorias

B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,convulsiones

B8 (Biotina, Vit H) Biocitina Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales,sebáceas y sudoríparas

Dermatitis, caída del pelo, anemia

B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de

glóbulos rojos

Anemia, insomnio, depresión del sistema

inmunitarioB12 (cobalamina) Coenzima B12 Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos,síntesis de neurotransmisores

Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,ulceraciones en boca

A (retinol) 11-cis-retinal Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejidoepitelial

Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecaciónepitelial, detención del crecimiento

DD2 (Ergocalciferol)D3 (Colecalciferol)

1,2-Dihidroxi-colecalciferol

Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento dehuesos

Raquitismo en niños, deformaciones óseas enadultos

E (Tocoferol) - Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados Envejecimiento celular, impide el crecimientoK (Filoquinona) - Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina) Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias


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1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

NOMBRES PROVITAMINAS FUNCI N BIOL GICA Y BIOQU MICA AVITAMINOSIS HIPERVITAMI- NOSIS

FUENTE

A (Retinol),(Antixeroftálmica)

Provitamina A oBetacaroteno

Ciclo visual,Mantenimiento de epitelios y buenfuncionamiento de todos los tejidos

Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer.Desarrollo de huesos.

Xeroftalmia, cegueranocturna, alteracionesepiteliales, detención del

crecimiento.

Caída del pelo,descamación,Debilidad,

vómitos

Vegetales con carotenos (perejil,espinacas, zanahorias, orejonesde albaricoque), mantequilla,

hígado, huevos, leche de vaca.

D (Antirraquítica)D2 (Calciferol)

Ergosterol (D2) y7-deshidrocolesterol(D3)

Metabolismo del calcio, esencial en elcrecimiento y mantenimiento de huesos ydientes.

Raquitismo en niños,osteomalacia en adultos,caries, osteoporosis senil.

Calcificacióncorazón, riñón ehígado

Mantequilla, leche, yema dehuevo, levadura, cerealesgerminados y aceites vegetales, pescados azules, hígado.

E (Tocoferol)(Antiestéril)

Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasosinsaturados y la destrucción de vit. A y C)Previene tumores y retarda el envejecimientocelular.

Envejecimiento celular.Impide el crecimiento.Trastornos de lareproducción.

Aceites vegetales prensados enfrío (germen de trigo, girasol,oliva...), semillas, germen detrigo, vegetales de hojas verdes,cacahuetes crudos, nueces, yemahuevo.

K ( Menadiona)(Naftoquinona)

(Antihemorrágica)

Síntesis de protrombina que coagula la sangre. Retardo en la coagulaciónHemorragias

Vegetales hojas verdes (escarola,lechuga, espinacas), huevos, pescados


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2.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES NOMBRES COENZIMA FUNCI N BIOL GICA Y BIOQU MICA AVITAMINOSIS FUENTE

C (Acido ascórbico)(Antiescorbútica)

Antioxidante (contrarresta la formación denitrosaminas cancerígenas)Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento yreparación tejidos).Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora elresfriado).Favorece la absorción del Fe

EscorbutoInfecciones respiratorias

Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo, brécol, perejil.

B1 (Tiamina,)(Antineurítica)(Antiberibérica), vit.del estado de ánimo

Pirofosfato de tiamina(Descarboxilasas : transferencia degrupos aldehído en el metabolismo deglúcidos y lípidos)

Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso,músculos y corazón.

Beri-beri,(Polineuritis) yotros trastornos nerviosos

Levadura de cerveza, germen de trigo, soja(envolturas de cereales y legumbres), pan yarroz integral, frutos secos sin tostar.

B2 (Riboflavina) FAD y FMN (Deshidrogenasas:transferencia de H+ y e- en larespiración celular)

Ayuda al crecimiento y a la reproducción.Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas.

Dermatitis (piel, boca,labios). Seborrea.

Levadura de cerveza, almendras, germen detrigo,Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres,castañas, etc.(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las bacterias intestinales evitan grandesdeficiencias).

B3 (Niacina)(Antipelagrosa)

NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:metabolismo de glúcidos y proteínas.

(Oxidaciones y respiración celular)

Indispensable en salud del sistema nervioso.Favorece el sistema digestivo.

Mejora el cutis.

Pelagra (dermatitis, diarrea ydemencia)

Levadura de cerveza y germen de trigo, frutossecos (cacahuetes) harina integral de trigo,

leche, carneB5(Acido pantoténico)

Coenzima A (imprescindible enmetabolismo celular: transporte degrupos acilos oxidación de ácidosgrasos y pirúvico)

Detoxificador.Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos.Antiestrés.

Desórdenes de la piel(dermatitis)Alteraciones nerviosas ycirculatorias (anemia).

En casi todos:yema de huevo, cereales integrales, germen detrigo, frutos secos.

B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal (Transaminasas:transferencia de grupos amino en elmetabolismo de aminoácidos).

Imprescindible en la fabricación de anticuerpos yglóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos.Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de piel.

Anemia, dermatitisseborreica y trastornos delaparato digestivo.

Levadura de cerveza, germen de trigo, salvadode trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano,carne, vegetales, legumbres y cereales.(Bacterias intestinales)

B8(Vit H, Biotina)

Biocitina (Carboxilasas: transferenciade grupos carboxilos)

Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas ysudoríparas.

Dermatitis, caída del peloAnemia.

Levadura de cerveza, yema de huevo, frutasfrescas, frutos secos, leche, arroz integral.

B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico (síntesis de

bases nitrogenadas de ADN y ARN)

Antianémica.

Formación de glóbulos rojos

Anemia. Insomnio.

Depresión del sistemainmunitario.

Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,

cereales, brécol, endibias, espárragos, col, boniato y frutos secos.

B12 (Cobalamina)(Antiperniciosa)

Coenzima B12(metabolismo de ácidos nucleicos)

Formación de glóbulos rojos.Síntesis de neurotransmisores.

Anemia perniciosa y dañoscerebrales, ulceraciones en la boca.

Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos,algas.

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