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La funcin primordial de la protena es producir tejido corporal y sintetizar enzimas y hormonas.

De los 20 aminocidos que componen las protenas, ocho se consideran esenciales. Si estos aminocidos esenciales no estn presentes al mismo tiempo y en proporciones especficas, los otros aminocidos, todos o en parte, no pueden utilizarse para construir las protenas humanas. Cuando hay una carencia de alguno de ellos, los dems aminocidos se convierten en compuestos productores de energa, y se excreta su nitrgeno.

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Las protenas son requeridas por su contenido de aminocidos

Aminocidos esenciales.Valina FenilalaninaLeucina TriptofanoIsoleucina TreoninaLisina HistidinaMetionina Arginina

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Aminocidos Aminocidos esencialesesenciales

Aminocidos No Aminocidos No esencialesesenciales

Isoleucina AlaninaLeucina Tirosina*Lisina Aspargina

Metionina AspartatoFenilalanina Cistena*

Treonina GlutamatoTriptofano Glicina

Valina ProlinaHistidina (en nios) Serina

Arginina (semi) Hidroxilisina*Hidroxiprolina

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Marasmo y Kwashiorkor

son los principales

problemas de salud

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MarasmoMarasmo

Deficiencia crnica de caloras

Puede ocurrir en presencia deingesta adecuada de protenas

Usualmente ocurre en niosmenores de un ao

Sntomas incluyen: Menorcrecimiento, Emaciacin,Debilidad, Anemia.

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Kwashiorkor

Inadecuada ingesta de Protenas

Usualmente ocurre en niosmayores de un ao, cuando ladieta esta compuesta bsicamentede carbohidratos

Sntomas incluyen: Edema,lesiones en la piel,despigmentacin del cabello,anorexia, agrandamiento delhgado y disminucin de laalbmina srica.

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En la saliva, no existen enzimas con accin proteoltica.

La hidrlisis de protenas se inicia en el estmago

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Degradacin celular de las Degradacin celular de las proteinasproteinas Lisosomal Proteosoma

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2. Proteosoma2. Proteosoma

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DESTINO DE LOS AMINOACIDOSDESTINO DE LOS AMINOACIDOS

Una vez absorbidos, los aminocidos tienen diferentes alternativas metablicas:

a) Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de nuevas protenas especificas.

b) Transformacin en compuestos no proteicos de importancia fisiolgica.

c) Degradacin con fines energticos.

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Todos los aminocidos, cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distincin de su origen.

Este conjunto de a.a. libres constituye un fondo comn o pool, al cual se recurre para la sntesis de nuevas protenas o compuestos derivados.

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Una vez en la clula, una parte importante delos aminocidos es utilizada en el reemplazo delas protenas sometidas a recambio y el restoes catabolizado para obtener energa o para sertransformados en hidratos de carbono, lpidosde reserva o cuerpos cetnicos. El exceso deaminocidos no se almacena, no existenprotenas de reserva.

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UTILIZACIONORIGEN

Sntesis de protenasAbsorcin en

intestino

Degradacin de protenas

Sntesis de aminocidos

Sntesis de Compuestos no

nitrogenadosAMINOACIDOS

UreaNH3Produccin de Energa

glucosaacetocidos

Cuerpos cetnicos

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El metabolismo de los aminocidos implica la transferencia o remocin del grupo amino y el metabolismo del esqueleto carbonado o a-cetocido correspondiente.El esquema siguiente resume el destino metablico del grupo amino y del esqueletocarbonado o a-cetocido.

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METABOLISMO DE AMINOACIDOS

Los aminocidos, no se almacenan en el organismo.

Sus niveles dependen del equilibrio entre biosntesis y degradacin de protenas corporales, es decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado).

El N se excreta por orina y heces

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Metabolismo de las protenasMetabolismo de las protenas

El catabolismo de las protenas, al igual que la de las grasas consiste en 2 etapas.

La primera ocurre principalmente en las clulas hepticas,

y la segunda es el ciclo del cido ctrico.

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La primera etapaLa primera etapa

Se llama desaminacin y es laReaccin por medio de la cual unradical amino (NH2) se separan unamolcula de aminocidos, y as seforman una molcula de amoniaco y una de cetocido.

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La mayor parte del amoniaco se convierte en urea y se excreta por orina.

El cetocido puede experimentar desaminacin:

Segunda etapa: por la va del cido ctrico el cetocido

puede convertirse en glucosa(gluconeognesis) o en grasa(Lipognesis).

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CATABOLISMO DE CATABOLISMO DE (PROTEINAS) AMINOACIDOS(PROTEINAS) AMINOACIDOS

Se distinguen tres mecanismos de oxidacin de los aminocidos:

La transaminacin (reaccin de transferencia),

La desaminacin oxidativa (separacin de grupo amino) y,

La descarboxilacin

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TRANSAMINACINTRANSAMINACINEs la transferencia reversible de un grupo

amino a un acetoacido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxalfosfato como cofactor

El a.a. se convierte en -- cetocido y el -- cetocido en el aminocido correspondiente.

Es decir, el grupo amino no se elimina sinose transfiere a un -- cetocido para formar otro aminocido.

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Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de transaminacion con piruvato, oxalacetato o acetoglutarato.

a.a.(1) + acetocido(2) a.a.(2) + acetocido (1)

Alanina + -- cetoglutarato piruvato + glutamato

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con acetoglutarato, obtenindose glutamato como producto

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DESAMINACINDESAMINACIN

El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacionoxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas.

Se forma -- cetoglutarato y NH3 La mayora del NH3 producido en el

organismo se genera por esta reaccin

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La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial.

Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.

Cuando el nivel de ADP o GDP en la clula es alto, se activa la enzima y la produccin de acetoglutarato, alimentar el ciclo de Krebs y se generar ATP

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Mecanismos generales de la Mecanismos generales de la descarboxilacindescarboxilacin

La perdida del grupo carboxilo de los aminocidos, por accin de la descarboxilasa, que requiere de piridoxal fosfato como coenzima, da lugar a la formacin de aminas biolgicas.

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Por descarboxilacin de:Por descarboxilacin de:- lisina da cadaverina;- ornitina da putrescina; - histidina da histamina;- tirosina da tiramina; - triptfano da triptamina; y del - cido glutmico da amino-butrico.Las poliaminas: espermidina y

espermina, que se forman a partir de putrescina

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Fuentes de NH3 en el Fuentes de NH3 en el organismo:organismo:

Desaminacin oxidativa de glutamato Accin de bacterias de la flora intestinal

La va mas importante de eliminacin es la sntesis de urea en hgado

Tambin se elimina NH3, por la formacin de glutamina

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El transporte de amoniaco desde otros tejidos al hgado o rin se realiza como glutamina, gracias a la glutamina sintetasa que transforma el glutamato en glutamina, reaccin muy importante en la detoxificacin del cerebro.

el amoniaco producido constantemente por los tejidos es transformado en glutamato, glutamina y urea. En gran medida la toxicidad del amoniaco se debe a la formacin de glutamato y glutamina, lo que produce un dficit de -cetoglutarato del ciclo de Krebs e inhibicin de la respiracin celular.

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DESTINO DEL ESQUELETO DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE A.A.CARBONADO DE A.A.

Segn el destino se clasifican en: Cetognicos: Son los que generan:

acetil-CoA o aceto-acetato (cuerpos cetnicos)

Glucognicos:Los que forman:intermediarios del ciclo de Krebs(piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o a-cetoglutarato).

Glucognicos y cetognicos.

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Resumen de los Aminocidosglucognicos (amarillos) y

cetognicos (verdes). * Los de color rojo son

exclusivamente cetognicos

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CICLO DE KREBS

ACIDOS GRASOSCOLESTEROL

CUERPOS CETONICOSGLUCONEOGENESIS

ACETOACETILCoA

ACETILCoA

PIRUVATO

TriptofanoFenilalanina

TirosinaLeucinaLisina

LeucinaIsoleucinaTriptofano

AlaninaCisteinaGlicinaSerina

Treonina AsparraginaAspartato

IsoleucinaMetionina

ValinaTreonina

FenilalaninaTirosina

GLUTAMATO

ProlinaArgininaHistidiniaGlutamina

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