PROTEIacuteNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)

bull Son biomoleacuteculas esenciales para la vida participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo

bull Existe una gran variedad de ellas con funciones especiacuteficas

bull Son producto de la decodificacioacuten del ARNm en el ribosoma

bull No se concibe la vida sin estas moleacuteculas

bull Resultan de la condensacioacuten (unioacuten) de aminoaacutecidos

Las proteiacutenas son moleacuteculas formadas por aminoaacutecidos

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares

Glicina Gly(G)

Alanina Ala (A)

Valina Val(V)

Leucina Leu(L)

Isoleucina Ile(I)

Metionina Met(M)

H2N

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

S

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Prolina Pro(P)

Fenilalanina Phe (F)

Triptoacutefano Trp(w)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados

Asparagina Asn(N)

Glutamina Gln (Q)

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

NH2O

H2N

O

OH

NH2

O

H2N

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados

Serina Ser (S)

Treonina Thr(T)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos

Aacutecido apaacutertico

Asp(D)

Aacutecido glutaacutemico

Glu (E)

Tirosina Tyr(Y)

NH2

HO

O

OH

NH2

OH O

OH

NH2O

HO

O

OH

NH2

O

HO

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Cisteiacutena Cys(C)

Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos

Lisina Lys(K)

Arginina Arg (R)

Histidina His (H

NH2

HO

O

OH

NH2

HS

O

OH

NH2

H2N

O

OH

NH2

NH

NH

H2N

O

OH

NH2HN

N

O

OH

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

Aminoaacutecidos esenciales

La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales

Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Las proteiacutenas son moleacuteculas formadas por aminoaacutecidos

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares

Glicina Gly(G)

Alanina Ala (A)

Valina Val(V)

Leucina Leu(L)

Isoleucina Ile(I)

Metionina Met(M)

H2N

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

S

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Prolina Pro(P)

Fenilalanina Phe (F)

Triptoacutefano Trp(w)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados

Asparagina Asn(N)

Glutamina Gln (Q)

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

NH2O

H2N

O

OH

NH2

O

H2N

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados

Serina Ser (S)

Treonina Thr(T)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos

Aacutecido apaacutertico

Asp(D)

Aacutecido glutaacutemico

Glu (E)

Tirosina Tyr(Y)

NH2

HO

O

OH

NH2

OH O

OH

NH2O

HO

O

OH

NH2

O

HO

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Cisteiacutena Cys(C)

Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos

Lisina Lys(K)

Arginina Arg (R)

Histidina His (H

NH2

HO

O

OH

NH2

HS

O

OH

NH2

H2N

O

OH

NH2

NH

NH

H2N

O

OH

NH2HN

N

O

OH

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

Aminoaacutecidos esenciales

La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales

Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas non polares

Glicina Gly(G)

Alanina Ala (A)

Valina Val(V)

Leucina Leu(L)

Isoleucina Ile(I)

Metionina Met(M)

H2N

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

O

OH

NH2

S

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Prolina Pro(P)

Fenilalanina Phe (F)

Triptoacutefano Trp(w)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas polares pero no ionizados

Asparagina Asn(N)

Glutamina Gln (Q)

NH

O

OH

NH2

O

OH

H2N

HN

O

OH

NH2O

H2N

O

OH

NH2

O

H2N

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados

Serina Ser (S)

Treonina Thr(T)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos

Aacutecido apaacutertico

Asp(D)

Aacutecido glutaacutemico

Glu (E)

Tirosina Tyr(Y)

NH2

HO

O

OH

NH2

OH O

OH

NH2O

HO

O

OH

NH2

O

HO

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Cisteiacutena Cys(C)

Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos

Lisina Lys(K)

Arginina Arg (R)

Histidina His (H

NH2

HO

O

OH

NH2

HS

O

OH

NH2

H2N

O

OH

NH2

NH

NH

H2N

O

OH

NH2HN

N

O

OH

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

Aminoaacutecidos esenciales

La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales

Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Aminoaacutecidos con extremos de cadena polares pero no ionizados

Serina Ser (S)

Treonina Thr(T)

Aminoaacutecidos con extremos de cadenas aacutecidos

Aacutecido apaacutertico

Asp(D)

Aacutecido glutaacutemico

Glu (E)

Tirosina Tyr(Y)

NH2

HO

O

OH

NH2

OH O

OH

NH2O

HO

O

OH

NH2

O

HO

O

OH

Nombre Abreviacioacuten Estructura

Cisteiacutena Cys(C)

Aminoaacutecidos con extremos de cadena baacutesicos

Lisina Lys(K)

Arginina Arg (R)

Histidina His (H

NH2

HO

O

OH

NH2

HS

O

OH

NH2

H2N

O

OH

NH2

NH

NH

H2N

O

OH

NH2HN

N

O

OH

CLASIFICACIOacuteN DE LOS AMINOAacuteCIDOS

Aminoaacutecidos esenciales

La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales

Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Aminoaacutecidos esenciales

La mayoriacutea de los aminoaacutecidos pueden sintetizarse unos a partir de otrospero existen otros que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en ladieta habitual Son los llamados aminoaacutecidos esenciales

Los aminoaacutecidos esenciales son diferentes para cada especie en la especiehumana por ejemplo los aminoaacutecidos esenciales son diez Thr Lys Arg HisVal Leu Ileu Met Phe y Trp

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

ENLACE PEPTIDICO

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Formacioacuten enlace peptiacutedico

pi

e

r

d

e

pi

e

r

d

e

OH H

l

i

b

e

r

a

H20

PRODUCTO=

PEacutePTIDO

SEGUacuteN LA CANTIDAD DE AMINOAacuteCIDOS UNIDOS EL

PEacutePTIDO PUEDE SER DI-TRI- OLIGO- POLIPEacutePTIDOS

LAS PROTEIacuteNAS SON POLIPEacutePTIDOS

enlace

peptiacutedico

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Explica la forma en que se forma el enlace entre

un aminoaacutecido y otro

R el enlace que se forma es denominado peptiacutedico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoaacutecido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoaacutecido Esta es una reaccioacuten de condensacioacuten por lo que se libera una moleacutecula de agua

Los aminoaacutecidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad En relacioacuten a esto existen cuatro niveles de organizacioacuten para las proteiacutenas

ENLACE PEPTIacuteDICO

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Estructura de la proteiacutenas

Se refiere al grado de organizacioacuten de los aminoaacutecidos en

la moleacutecula proteica

Comprende varios niveles primario secundario terciario

cuaternario

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

PEPTIDOS POLIPEacutePTIDOS y PROTEIacuteNAS

Cuando se unen dos aminoaacutecidos mediante un enlace peptiacutedico se forma un peptiacutedico se forma un dipeacuteptido A cada uno de los aminoaacutecidos que forman aminoaacutecidos que forman el dipeacuteptido les queda libre o el grupo amino o el amino o el grupo carboxilo

A uno de estos grupos se le podraacute unir otro aminoaacutecido formaacutendose un formaacutendose un tripeacuteptido Si el proceso se repite sucesivamente se formaraacute sucesivamente se formaraacute un polipeacuteptido Cuando el nuacutemero de aminoaacutecidos aminoaacutecidos unidos es muy grande aproximadamente a partir de 100 de 100 tendremos una proteiacutena

2 aa Dipeacuteptido

3 aa Tripeacuteptido

de 4 a 10 aa Oligopeacuteptido

de 10 a 100 aa Polipeacuteptido

maacutes de 100 aa Proteiacutena

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Niveles estructurales en las proteiacutenas

bullEstructura primaria Secuencia de aminoaacutecidos

bullEstructura secundaria Plegamiento baacutesico de la cadena debido

a enlaces de hidroacutegeno entre grupos -CO- y -NH- de la unioacuten

peptiacutedica heacutelices laacuteminas y giros

bullEstructura terciaria Estructura tridimensional de la proteiacutena

bullEstructura cuaternaria Asociacioacuten de distintas subunidades

bullsiendo cada una un polipeacuteptido

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

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sitio activo

5rsquo-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3rsquo

3rsquo-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5rsquo

5rsquo-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3rsquo

N LysGlySerGlnHisLeuVal C

DNA

RNA

Proteiacutena

Estructura primaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

N

C

Mioglobina

Proteiacutena globular con

alto contenido en

a-heacutelice

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Fibrinoacutegeno

Proteiacutena fibrosa

con alto contenido

en a-heacutelice

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Proteiacutena fibrosa con

estructura b Fibroiacutena

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Estructura

terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

- Efecto hidrofoacutebico

- Enlaces de hidroacutegeno

- Interacciones ioacutenicas o salinas

- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Glucoacutegeno fosforilasa

(homotetraacutemero)

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Desnaturalizacioacuten de las proteiacutenas

Consiste en la peacuterdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria terciaria y cuaternaria)

quedando la proteiacutena reducida a un poliacutemero afuncional

Consecuencias inmediatas son

- Disminucioacuten draacutestica de la solubilidad de la

proteiacutena acompantildeada frecuentemente de

precipitacioacuten

- Peacuterdida de todas sus funciones bioloacutegicas

- Alteracioacuten de sus propiedades hidrodinaacutemicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Estado nativo Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Agentes desnaturalizantes

I Fiacutesicos

1 Calor

2 Radiaciones

II Quiacutemicos todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteiacutena

1 Detergentes

2 Urea y guanidina a altas concentraciones

3 Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4 Reactivos de grupos -SH

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

renaturalizacioacuten

Una proteiacutena desnaturalizada cuenta uacutenicamente con su estructura primaria Por este motivo en muchos casos la desnaturalizacioacuten es reversible

El proceso mediante el cual la proteiacutena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacioacuten

La estructura primaria la que contiene la informacioacuten necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracioacuten

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacioacuten de proteiacutenas ya que no todas la proteiacutenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta

En algunos casos la desnaturalizacioacuten conduce a la peacuterdida total de la solubilidad con lo que la proteiacutena precipita

La formacioacuten de agregados fuertemente hidrofoacutebicos impide su renaturalizacioacuten y hacen que el proceso sea irreversible

Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

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Sitio activo

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Combinaciones de los aminoaacutecidos en la estructura primaria

Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

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Tercer Nivel de Organizacioacuten Estructura Terciaria

iquestQueacute forma adopta en este nivel una proteiacutena

R las proteiacutenas en este nivel por lo general tienen una forma globular La estructura terciaria resulta de la combinacioacuten de heacutelice alfa con laacutemina beta En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidroacutegeno interacciones hidrofoacutebicas puentes disulfuro

iquestQueacute ejemplos de proteiacutenas con este nivel de organizacioacuten existen

R las enzimas tienen esta clase de conformacioacuten Ademaacutes las subunidades de muchas proteiacutenas de membrana tambieacuten poseen esta forma de organizacioacuten

Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

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Cuarto Nivel de Oraganizacioacuten Estructura Cuaternaria

iquestCuaacutel es la base de la organizacioacuten de esta proteiacutena

R es una proteiacutena que estaacute formada por maacutes de un polipeacuteptido donde cada uno es una subunidad

Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

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Clasificacioacuten proteiacutenas

bull Seguacuten su composicioacuten estructural pueden ser

Holoproteiacutenas formadas solo por cadenas polipeptiacutecas ej insulina

Heteroproteiacutena formadas por cadenas polipetiacutedicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosteacutetico) ej Hemoglobina

Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

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de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

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TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

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Algunas HoloproteiacutenasA Fibrosas

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

B Globulares

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteiacutenas

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prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

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bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[wwwbajaryoutubecom]flv

Sitio activo

sitio activo

Algunas Heteroproteiacutenas

bull Hemoglobina tiene grupo

prosteacutetico Hemo transporte

de O2 y CO2

bull Lipoproteiacutenas

bull Glucoproteiacutenas

TIPOS DE PROTEIacuteNAS SEGUacuteN FUNCIOacuteN

Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

iquestQUEacute PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRAacuteFICO

Estructura de la Enzima

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Transportadoras hemoglobina lipoproteiacutenasContraacutectiles actina miosinaDefensivas anticuerposHormonal insulina glucagoacutenEstructurales queratina colaacutegeno elastinaEnzimaacuteticas lipasa amilasaHomeostaacuteticas albuacuteminasDe reservas ovoalbuacuteminas caseiacutena

EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

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EJEMPLOS DE PROTEIacuteNAS Y FUNCIONES

Colaacutegeno tendones cartiacutelagos coacuternea

piel huesos tejidos conjuntivos

Miosina y actina muacutesculos (contraccioacuten)

Fibrina coagulacioacuten sangre

Elastina elasticidad arterias

Albuacuteminas reservas de aminoaacutecidos

Globulinas anticuerpos (defensas)

Histonas ADN (cromatina)

bull Hemoglobina transporte de O2 y CO2

iquestQUEacute HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEIacuteNAS

bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

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bull son biomoleacuteculas que resultan de la siacutentesis de aminoaacutecidosbull Son producto de la traduccioacuten del coacutedigo geneacuteticobull Los amino aacutecidos son compuestos quiacutemicos formados por un carbono

con una funcioacuten aacutecida una funcioacuten amina y un radicalbull Existen 20 amino aacutecidos forman muchas proteiacutenas diferentes

esenciales no esencialesbull Existen dos categoriacuteas de proteiacutenas holoproteiacutenas y heteroproteiacutenas o

conjugadasbull Las proteiacutenas participan en todos los procesos bioloacutegico

LAS ENZIMAS

PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

e) Las denominaremos de la primera forma

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PROTEIacuteNAS MUY ESPECIALES

iquestQueacute son las enzimas (ez)

Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

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Son proteiacutenas

Aceleran las reacciones

quiacutemicas (RQ) ya que

disminuyen la energiacutea de

activacioacuten para que

puedan reaccionar los

reactantes

Propiedades de las Ez

a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

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a)No permiten que ocurran RQ

energeacuteticamente desfavorables

b)No se consumen en las RQ

c)Son muy especiacuteficas

d)Aceleran la RQ

e)Son reguladas por factores

externos temperatura pH

sustancias inhibidoras

iquestCoacutemo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

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d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

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a) Se denominan convencionalmente por el

sustrato en que actuacutean mas el sufijo ldquoasardquo

b) si el sustrato es un liacutepido la enzima se

llama lipasa

c) Tambieacuten se denominan por el tipo de

producto que se forma en la RQ

agregando ldquoasardquo

d) si provocan peacuterdida de H en el sustrato la

EZ se denomina deshidrogenasa

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Sitio activo

sitio activo

ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

Sitio activo zona de la enzima

donde se le une el sustrato para

provocar cambios en eacuteste

Sustrato es la

moleacutecula sobre la

que actuacutea la

enzima

iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el

Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv

iquestCoacutemo actuacutea la Enzima (E) sobre el

Sustrato (S) Enzyme_Action_[wwwbajaryoutubecom]flv

TIPOS DE ENZIMAS

APOENZIMASENZIMAS

CONJUGADAS

SOLO POR PROTEINASPROTEINA

APOENZIMA O

COFACTOR ENZIMAacuteTICO

INORGAacuteNICO

ORGAacuteNICO

COENZIMAS

VITAMINAS

formado constituido

UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA

Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)

_[wwwbajaryoutubecom]flv

UNIOacuteN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA

Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)

_[wwwbajaryoutubecom]flv

iquestqueacute hemos aprendido sobre las

enzima

Las enzimas son proteiacutenas especiacuteficas que catalizan las reacciones quiacutemicas

Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato

La unioacuten enzima sustrato es especiacutefica

Al unirse el sustrato con la enzima se altera el sustrato dando origen a nuevos productos quiacutemicos

La actividad de la enzima depende del pH la temperatura y los inhibidores

Secuencia de

aminoaacutecidos

Conformacioacuten b

Proteoglucanos

Hemoglobina

PROTEIacuteNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES

Estructural

Enzimaacutetica

Hormonal

Defensa Transporte

Receptores

ContraacutectilAminoaacutecidos

Enlace

peptiacutedico

Peacuteptidos o

proteiacutenas

Organizacioacuten

estructural

unidos por

formando

tienen

E terciaria

E cuaternaria

E secundaria

E primaria

Plegamiento

espacial

Proteiacutenas

oligomeacutericas

a heacutelice defin

ida p

or

es la

soacutelo en

20

(seguacuten R)

se distinguen

Proteinas

conjugadas

Fibrosas

Globulares

Colaacutegeno

ActinaMiosina

Ej

Nucloproteiacutenas

Lipoproteiacutenas

Fosfoproteiacutenas

Glucoproteiacutenas

Cromoproteiacutenas

Caseiacutena

Cromatina

HDL LDL

FSH TSH

Ej

Ej

Ej

Ej

Ej

Ej

Albuacuteminas

Globulinas

Secuencia de

aminoaacutecidos

Conformacioacuten b

Proteoglucanos

Hemoglobina

PROTEIacuteNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIOacuteNFUNCIONES

Estructural

Enzimaacutetica

Hormonal

Defensa Transporte

Receptores

ContraacutectilAminoaacutecidos

Enlace

peptiacutedico

Peacuteptidos o

proteiacutenas

Organizacioacuten

estructural

unidos por

formando

tienen

E terciaria

E cuaternaria

E secundaria

E primaria

Plegamiento

espacial

Proteiacutenas

oligomeacutericas

a heacutelice defin

ida p

or

es la

soacutelo en

20

(seguacuten R)

se distinguen

Proteinas

conjugadas

Fibrosas

Globulares

Colaacutegeno

ActinaMiosina

Ej

Nucloproteiacutenas

Lipoproteiacutenas

Fosfoproteiacutenas

Glucoproteiacutenas

Cromoproteiacutenas

Caseiacutena

Cromatina

HDL LDL

FSH TSH

Ej

Ej

Ej

Ej

Ej

Ej

Albuacuteminas

Globulinas