Biokimia Protein

Laporan PraktikumJumat, 06 Maret 2015Biokimia Hewan08:30 11:00Ukhradiya M. SafiraAmelliaWidya ayu lestari

PROTEIN I

Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji Belerang, Uji Xantoproteat, Uji Biuret

Kelompok 2

Yusni Siti SafharinaJ3P114013

Awang Jaya Negara J3P114033

SyafiqahJ3P214049

Ni Made Andira WahyuniJ3P214051

Yudha MuktiJ3P214069

Program Diploma

Paramedik Veteriner

Institut Pertanian Bogor

2015

Tujuan Praktikum

Tujuan dari praktikum protein adalah untuk mengetahui struktur asam amino dan protein melalui uji-uji kualitatif, Mengetahui unsur unsure utama penyusun protein, Mengetahui adanya molekul-molekul peptide dari protein, Mengidentifikasi adanya asam amino dalam protein, Mengetahui reaksi-reaksi yang terjadi pada identifikasi asam amino.

Metode

Praktikum protein dilaksanakan tanggal 27 Februari 2015, bertempat GG Biokim pukul 07.00-11.00 WIB. Praktikum Protein mencakup beberapa uji pada larutan-larutan tertentu, yaitu Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin, Uji Belerang, Uji Xantoproteat, Uji Biuret. Alat yang diguakan adalah tabung reaksi beserta raknya, pipet tetes, beker glass, pemanas. Bahan yang digunakan adalah larutan pereaksi dari setiap uji (Pereaksi Millon, pereaksi Hopkins-Cole, pereaksi Ninhidrin, pereaksi Belerang, pereaksi Xantoproteat, pereaksi Biuret), dan larutan uji (Albumin 2%, Gelatin 2%, Kasein 2%, Pepton 2%, Fenol 2%)

Langkah kerja pada Uji Millon, yaitu pertama masukkan 5 tetes pereaksi Millon ke dalam tabung reaksi yang berisi 3 ml larutan protein, lalu panaskan campuran tersebut, kemudian amati warna yang terjadi.

Langkah kerja pada Uji Hopkins-Cole, yaitu pertama campurkan 2 ml larutan uji dengan 2 ml pereaksi Hopkins-Cole ke dalam tabung reaksi, kamudian tambahkan 3 ml asam pekat melalui dinding tabung dengan hati-hati. Lalu amati cincin violet (ungu) pada pertemuan kedua lapisan cairan tersebut.

Langkah kerja pada Uji Ninhidrin, yaitu pertama masukkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalan 3 ml larutan uji. Lalu panaskan ke dalam air mendidih selama 10 menit. Kemudian amati warna yang terjadi.

Langkah kerja pada Uji Belerang, yaitu pertama masukkan 2 ml larutan protein ke dalam tabung reaksi, lalu tambahkan 5 ml NaOH 10%, dan didihkan beberapa menit. Kemudiaan tambahkan 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, dan panaskan kembali beberapa menit, perhatikan warna yang terjadi.

Langkah kerja pada Uji Xantoproteat, yaitu pertama campurkan 2 ml larutan protein dan 1 ml HNO3 pekat, lalu panaskan dengan hati-hati. Kemudian perhatikan timbulnya warna kuning tua. Dinginkan tabung dan tambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai larutan mejadi basa. Dan amati perubahan warna yang terjadi.Langkah kerja pada Uji Biuret, yaitu pertama tambahkan 1 ml NaOH 10% ke dalam 3 ml larutan protein, kemudian kocok. Lalu tambahkan lagi 1 tetes larutan CuSO4 0,1%, kemudian kocok. Tambahkan lagi larutan CuSO4 0,1% jika tidak timbul warna.

Pendahuluan

1. Pengertian Protein dam Asam Amino

Protein adalah sekelompok senyawa organik yang nyaris keseluruhannya terdiri atas karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Protein biasanya suatu polimer yang tersusun atas banyak subunit (monomer) yang dikenal sebagai asam amino. (Fried dan Hademenos, 2006). Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada semua organisme. Sebagai makro molekul, protein merupakan senyawa organik yang mempunyai berat molekul tinggi dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan dan tersusun dari C, H, O dan N serta unsur lainnya seperti S yang membentuk asam-asam amino. Semua protein pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 macam asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas biologis sedang protein sebagai enzim dan hormon mempunyai fungsi khusus. Disamping itu protein dapat berfungsi sebagai pembangun struktur, sumber energi, penyangga racun, pengatur pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari generasi ke generasi (Patong, dkk., 2012).

2. StrukturUmumAsam Amino

Asam amino yang biasanya ditemukan dalam protein menunjukkan struktur sebagai berikut (Fried dan Hademenos, 2006)

Gambar 1 Struktur asam amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. (Dwi Winarto, 2012).

3. Fungsi Protein DalamTubuh

Fungsi utama protein dalam tubuh yaitu sebagai zat pembangun atau pembentuk struktur sel, misalnya untuk pembentukan kulit,otot,rambut,membrane sel,jantung,hati,ginjal,dan beberapa organ pentinhg lainnya,Selain itu,protein juga digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak.Apabila terjadi kekurangan protein dalam waktu lama,dapat mengganggu berbagai proses metabolism didalam tubuh serta mengurangi daya tahan tubuh terhadap serangan penyakit.Protein sebagai enzim Protein memiliki peranan yang besar untuk mempercepat reaksi biologis. Protein sebagai alat pengangkut dan penyimpan. Protein yang terkandung daam hemoglobin dapat mengangkut oksigen dalam eritrosit. Protein yang terkandung dalam mioglobin dapat mengangkut oksigen dalam otot. Protein untuk penunjang mekanis, Salah satu protein yang berbentuk serabut yang disebut kolagen memiliki fungsi untuk menjaga kekuatan dan daya tahan tulang dan kulit.

Protein sebagai pertahanan tubuh dan imunisasi pertahanan tubuh, Protein ini biasa digunakan dalam bentuk antibody, Protein juga sebagai Media perambatan impuls syaraf. Dan juga sebagai pengendalian pertumbuhan jika kekurangan protein,bisa menyebabkan terganggunya pertumbuhan pada anak-anak. Dapat membentuk jaringan pada tubuh dengan kandungan asam aminonya, Protein dapat mencegah penyakit kwashiorkor dan marasmus Dimana kedua penyakit ini diakibatkan oleh kekurangan protein. Asupan protein yang cukup juga dapat membantu dalam proses penyembuhan luka, regenerasi sel hingga mengatur kerja hormon dan enzim dalam tubuh.

4. Penggolongan Protein danContohnya

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Samadi, 2012).

Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas yakni struktur primer, struktur sekunder, dan struktur tersier. Sedangkan klasifikasi protein dibagi berdasarkan sifat biologisnya, berdasarkan sifat kelarutannya dan gugus prostetiknya (Katili, 2009). Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida (ikatan kovalen). Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis untuk senyawa organik. Pada ikatan ini tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam amino dengan satu dan lainnya. Pada struktrur sekunder dimana rantai asam amino bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar maka dalam satu molekul protein dapat berotasi hanya C-N dan C-C terhadap sumbu (struktur primer), sehingga memungkinkan suatu protein yang disebut -heliks. Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai -heliks, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein serabut. Struktur kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri dari promoter yang sama atau yang berlainan. Agregasi dari banyak polipeptida dapat membentuk sebuah protein tunggal yang fungsional (Patong, dkk., 2012).

HASIL

Tabel 1 Uji Millon

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

-

Bening/Tidak Berwarna

Kasein 1%

-


Fenol 1%

-


Pepton 1%

-


Tabel 2 Uji Ninhidrin

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

Kasein 1%

Urea 1%

Pepton 1%

Tabel 3 Uji Belerang

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

_


Kasein 1%

_


Pepton 1%

-


Tabel 4 Uji Xantoproteat

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

+

Kuning

Kasein 1%

+

Kuning

Urea 1%

+

Kuning

Pepton 1%

+

Kuning

Tabel 5 Uji Biuret

Larutan

Hasil

Gambar

Keterangan

Gelatin 1%

+

Kasein 1%

+

Urea

+

Biru

Pepton 1%

+

Biru

Tabel 6 Uji Hopskin-Cole

Larutan

Hasil

Warna

Albumin 2%

+

Cincin violet (ungu)

Gelatin 2%

-

Larutan tidakberwarna

Kasein2%

+


Pepton 2%

+


Keterangan :(+): adatriptofan

(-): Tidakadatriptofan

Pembahasan

Uji Millon

Preaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat, bila direaksikan dengan senyawa yang mengandung fenol akan terjadi endapan berwarna putih dan setelah dipanaskan berubah warna menjadi merah. Gugus fenol pada tirosin ini akan ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon yang akan membentuk kompleks berwarna merah (Poedjiadi 2007). Larutan fenol yang berfungsi sebagai kontrol seharusnya mengalami perubahan warna menjadi merah dan terbentuk endapan kuning, namun semua larutan bereaksi negative terhadap preaksi Millon. Hasil menunjukkan bahwa larutan kasein bereaksi negatif dengan uji Millon, sedangkan menurut Sajuthi Dondiet et al(2010) kasein merupakan protein yang paling banyak mengandung asam amino tirosi, begitupula dengan larutan pepton, gelatin dan albumin menunjukkan hasil negatif terhadap preaksi Millon.Namun hasil praktikum ini didapatkan warna bening dengan cincin berwarna orange pada larutan pepton, gelatin,fenol. tersebut. Hal ini, dikarenakan keadaan larutan yang rusak dan terkontaminasi, sehingga hasil yang didapat kurang maksimal. Pada larutan kasein sama sekali tidak terjadi perubahan warna.

Gambar1.1 ReaksiUjiMillon (JoshydanSaraswat 2002)

Gambar 1.2 Gugusasam amino tirosin (YuwonoTriwibowo 2005)

Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar yang larut dalam air atau lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus fungsional yang mengikat ikatan hydrogen dengan air. Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tigaisomer struktur: para, meta, dan orto (Lehninger 1982). Tirosin dalam bentuk tirosina, memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapaenzimtertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina) pada transduksi signal. Bagi manusia, tirosina merupakan prekursorhormontiroksin dan triiodotironin yang dibentuk dikelenjartiroid,pigmenkulitmelanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin (Winarno FG 2004).

Uji Ninhidrin

Pada uji Ninhidrin digunakan untuk menguji adanya gugus karboksil dan gugus amino bebas. Pada praktikum yang dilakukan didapat hasil, pada larutan pepton didapat cincin berwarna ungu sedangakan larutan gelatin dan kasein hanya terdapat cincin menunjukkan hasil negatif pada preaksi Ninhidrin. Hal ini dapat terjadi karena kerusakan pada bahan coba dan terkontaminasi oleh bahan lain. Proses pemanasan dan penabahan preaksi juga dapat mempengaruhi keberhasilan dari percobaan. Seharusnya semua larutan uji positif mengandung asam amino bebas.

Adanya kandungan gugus karboksil (COOH) dan amino bebas (NH3) pada sampel protein tersebut ditunjukkan dengan perubahan warna sampel menjadi biru muda. Semakin banyak ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya. Pemanasan yang dilakukan pada tiap uji percobaan bertujuan untuk koagulasi protein sehingga tidak dapat larut dalam air dan terbentuknya endapan.

Gambar 3 Reaksi uji Ninhidrin (Bintang M 2010)

Uji Belerang

Pada uji Belerang dalam larutan basa, yang berasal dari sistein akan bereaksi dengan PB-asetat membentuk garam PbS yang berwarna hitam.Sistein merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb+ (Girindra 1986). Hasil praktikum yaitu samasekali tidak terjadi perubahan warna pada larutan pepton,gelatin, dan kasein. Hasil yang didapat negatif, tidak satupun bahan mengalami berubahan warna. Hal ini, dapat terjadi karena kondisi larutan yang sudah rusak, pemanasan, serta kontaminasi dari bahan lain.

Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh peptida dan asam amino dalam protein (Hart 2003). Sistein merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb+ (Girindra 1986). Hasil percobaan menunjukkan bahwa hanya sampel albumin 0.02% yang membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan tersebut mengandung asam amino yang rantainya samping mempunyai senyawa belerang.

Ujibelerang S2+(aq) + Pb2+(aq) PbS(s)

Sistein merupakan asam amino non esensial bagi manusia yang memiliki atomS, bersama-sama denganmetionin, karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukankonformasi proteinkarena adanyaikatan hidrogenpada gugus tiol.Sumber utama sisteina pada makanan adalahcabai,bawang putih,bawang bombay,brokoli,haver, dan inti bulirgandum(embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melaluihidrolisisrambutmanusia danbabisertabuluunggas (ArbiantoPurwo 1993).

Uji Xantoproteat

Pada uji Xantoproteat , warna yang terbentuk dalam uji ini disebabkan oleh nitrasi inti benzena oleh asam nitrat pekat. Reaksi ini menghasilkan turunan nitro benzena berwarna kuning tua. Penambahan basa akan mengubah warna tersebut menjadi orange. Uji ini menjadi khas untuk asam-asam amino yang mengandung inti benzena. Hasil yang didapat dari praktikum ini ialah semua bahan berwana kuning tua dan menunjukkan hasil positif. Pada gelatin, pepton, urea, kasein didapat hasil positif mengandung inti benzena.Fungsi penambahan HNO3 adalah sebagai penyebab terjadinya reaksi nitrasi karena inti benzena dari asam amino akan bereaksi dengan HNO3 dan menghasilkan campuran berwarna kuning (Girindra 1986).

Hasil percobaan menunjukkan, larutan protein yang menghasilkan reaksi positif terhadap uji ini adalah albumin 2%, kasein 2%, pepton 2%, gelatin 2%, dan fenol 2%. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam kelima zat uji tersebut terdapat asam amino yang mengandung inti benzena, yaitu tirosin, fenilalanin, atau triptofan.

Gambar 5.1 Gugus asam amino Fenilalanin (YuwonoTriwibowo 2005)

Gambar 5.2 ReaksiujiXantoproteat (Bintang 2010)

Uji Biuret

Uji Biuret, senyawa biuret dihasilkan dengan cara memanaskan urea diatas penanggas air. Dalam larutan basa, biuret memberikan warna violet dengan CUSO4. Reaksi ini dosebut reaksi biuret. Reaksi positif akibat pembentukan senyawa kompleks CU2+ gugus Co dan NH Percobaan ini menghasilkan larutan urea, kasein dan pepton yang bereaksi positif menunjukkan warna ungu. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam sampel tersebut terdapat ikatan peptida yang menggabungkan asam amino yang satu dengan yang lainnyadari rantai peptida dalam suasana basa.Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea. Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada sampel protein.Komposisi dari reagen ini adalah senyawa kompleks yang mengandung unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), dan nitrogen (N) dan merupakan hasil reaksi antara dua senyawa urea (CO(NH2) 2). Dalam suasana basa (penambahanNaOH), ion Cu2+ yang berasal dari pereaksi biuret (CuSO4) akan bereaksi dengan gugus CO dan NH dari rantai peptida yang menyusun protein membentuk kompleks berwarna violet (Fessenden & Fessenden 1997).

Gambar6 ReaksiUji Biuret (JoshydanSaraswat 2002)

Percobaan ini menghasilkan hanya larutan albumin 2% dan gelatin 2% yang bereaksi positif menunjukkan warnaungu. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam sampel tersebut terdapat ikatan peptida yang menggabungkan asam amino yang satu dengan yang lainnya.

UjiHopskin-Cole

Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam amino triptofan yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel percobaan. Pereaksi Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat. Prinsip uji Hopkins-Cole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid jika terdapat asam kuat yang menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksiter sebut hanyaakan berhasil jika ada oksidatorkuat, seperti senyawa H2SO4 yang digunakan pada percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini adalah sebagai oksidator agar terbentuk cincin ungu pada larutan sampel (Poedjiadi 2007).

Gambar2.1 Reaksi Hopkins-Cole (JoshydanSaraswat 2002)

Semua sampel yang diuji kecuali gelatin menghasilkan reaksi positif, yaitu ter bentuk cincin berwarna violet pada perbatasan dua fase cairan.Reaksi negatif yang terjadi pada sampel gelatin 2% menunjukkan bahwa pada gelatin tidak terdapat inti indol asam amino triptofan.Inti indol asam amino tripto fanter kandung pada sampel albumin, kasein, pepton dan fenol dengan terbentuknya cincin berwarna violet.

Gambar 2.2 Gugusasam amino Triptofan (YuwonoTriwibowo 2005)

Triptofan merupakan salah satu asam amino yang memiliki gugus aromatic dan bersifat relatif non polar dan hidrofobik.Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi precursor banyak senyawa biologi spenting yang tersusun dalam kerangka indol.Triptofan adalah prekursor melatonin (hormone perangsang tidur), serotonin (suatu trans mitter pada system saraf) danniasin (vitamin).

Kesimpulan

Uji Millon untuk menguji adanya garam merkuri dan ion merkuro dalam asam nitrat asam nitrit.Uji Hopskin cole untuk menyusun BSA (Bofin serum Albumin), Perkusor hormone Auksin, Perkusor Senotonin. Uji Ninhidrin befungsi untuk mengindetifikasikan ada tidaknya semua jenis asam amino bebas. Uji Belerang berfungsi untuk melihat adanya pb asetat yg berfungsi sebagai penyusun rambut, banyak terdapat pada rambut kriting.Uji Xantoproteat, berfungsi untuk mengindentifikasikan inti benzene oleh asam nitrat pekat, Uji Biuret Berfungsi untuk menentukan ikatan peptida.

Daftar Pustaka

Fried, G. H. dan Hademenos, G. J., 2006, Schaums Outlines Biologi Edisi Kedua, Penerbit Eralangga, Jakarta.

Katili, A. S., 2009, Struktur dan Fungsi Protein Kolagen (online), (http://ejurnal.ung.ac.id/index.php/JPI/article/view/587), Jurnal Penelitian, Vol : 2 (5), Hal : 19-29, Universitas Negeri Gorontalo, Gorontalo.

Khoiriah, N., 2012, Uji Reaksi Protein (online), (http://nissakhoiriah.blogspot.com), diakses pada tanggal 5 Maret 2015 pukul 10.20 WIB.

Kuchel, P. dan Ralston G. B., 2006, Biokimia Schaums Easy Outlines, Penerbit Erlangga, Jakarta.

Patong, A.R., dkk., 2012, Biokimia Dasar, Lembah Harapan Press, Makassar.

Samadi, 2012, Konsep Ideal Protein (Asam Amino) Fokus pada Ternak Ayam Pedaging (online), (http://jurnal.unsyiah.ac.id/agripet/article/view/202), Jurnal Penelitian, Vol: 12 (2), Hal : 42-48, Universitas Syiah Kuala, Banda Aceh.

Pr Sajuthi Dondinet al . 2010, Purifikasi dan Pencirian Enzim Protease Fibrinolitik dari Ekstrak Jamur Merang.Jurnal MakaraSains. 14 (2) :145-140

Sri, 2012, Praktikum Reaksi Uji Protein (online), (http://ruanglingkupgurukimia. blogspot.com), diakses pada tanggal 5 Maret 2015 pukul 10.20 WIB.

Girindra A, 1986. Biokimia I . Jakarta: Gramedia.

Poedjiadi, 2007.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta (ID): UI Press

Biokimia Protein

Documents

Transcript of Biokimia Protein