ASIGNATURA: Bioquímica

DOCENTE: Dra. Miriam Rosario Arnéz Camacho

COCHABAMBA-BOLIVIAOCTUBRE 201

AMINOÁCIDOS Y PROTEINA

UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN SIMÓN FACULTAD DE MEDICINA

PROGRAMA DE LICENCIATURA EN NUTRICIÓN Y DIETÉTICA

ESTUDIANTES: ARAGANA CABEZAS ALBERTO

BLANCO MOLLO JHADIRA ALEJANDRA

CALLE MARZANA GASTON CESAR

CABRERA BUTRON CLAUDIA DENEYSA

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados

por aminoácidos, que contienes carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N, S).

Los cuales tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos, son su

principal constituyente; además participan en la síntesis de múltiples compuestos como

hormonas, anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNA

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el

grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.

La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de

ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20

aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los

residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación

postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de

mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una

función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

Otras propiedades que caracterizan a las proteínas son:

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en

la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga

negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por

su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores

de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos

(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y

el colágeno (globulares y fibrosas).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASSe clasifican en:

a) EscleroproteínaSon esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente

alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones

estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de

unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina,

la fibroína y la sericina.

b) EsferoproteínaContienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases

según su solubilidad:

1) Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:

la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

2) Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.

3) Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios

ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.

4) Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo

y zeína del maíz.

5) Histonas son solubles en medios ácidos.

Las proteínas se clasifican tambien según su forma, composición y de acuerdo a su valor nutricional.

1. Clasificación Basada en la forma de las proteínas

Proteínas globulares (esferoproteinas): Estas proteínas tienen función metabólica, intervienen en procesos de catálisis, transporte, regulación y protección.

Proteínas fibrosas (escleroproteinas): Son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas como de se observa en la figura 1. Figura 1. Proteínas fibrosas o escleroprotéinas.

2. Basada en la composición:

Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas pepiticas como se puede observar en la figuras 2 y 3.

Figura 2. Proteína simple. Se observa que la proteína esta Formada por cadenas polipeptícas

Figura 3. La presencia de las cadenas polipeptícas caracterizan a la proteína simple

Proteínas conjugadas: Formadas poraminoácidos y por un compuesto no peptidico. De acuerdo al tipo de grupo prostético, lasproteínas conjugados pueden clasificarse a su vez en:

Nucleoproteínas GlicoproteínasFlavo proteínas

3. De acuerdo a su valor nutricional:

Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas cumplen diversas funciones en el organismo, siendo las más importantes las siguientes:

Función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Funciones reguladoras, puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

Función enzimática, son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.

Contracción de los músculos, a través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el.

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glicoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Función energética, para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal de energía por gramo de proteína.

Funciones de transporte, ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

REQUERIMIENTO DIARIO

Los requerimientos proteicos variarían según la disciplina deportiva, la intensidad y

duración del esfuerzo, el sexo y la edad del deportista, etc. En la siguiente tabla (Tabla1.)

quedan ilustradas las cantidades de proteínas recomendadas según el caso, como se

describe en dicha tabla.

SITUACIÓN CANTIDAD DE PROTEÍNA RECOMENDADA

Población general / sedentarios 0,8 – 1,0 g/kg de peso/día

Deportes de resistencia / fondo 1,2 – 1,4 g/kg de peso/día

Deportes de equipo / intermitentes 1,5 – 1,7 g/kg de peso/día

Deportes de fuerza 1,8 – 2,0 g/kg de peso/día

Tabla 1. Cantidad de proteínas recomendadas en g/kg de peso/día según la población y situaciones especificas como se describen en la tabla.

Esto significaría, por ejemplo, que un jugador de fútbol de 75 kilos de peso debería

consumir entre 112,5 y 127,5g de proteínas diarios.

El decidir por la parte baja o alta de este intervalo estaría sujeto a las condiciones del

ejercicio y del individuo: “A mayor duración e intensidad del ejercicio practicado mayores

requerimientos proteicos”.

Las dietas hipocalóricas o bajas en hidratos de carbono requieren mayor contenido

proteico.

Los hombres, al poseer mayor masa muscular, necesitarán mayor ingesta proteica.

En la adolescencia los requerimientos proteicos son los más altos durante toda la vida por

la gran construcción corporal que se produce.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos

entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede

adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene

determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA

presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína

se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de

varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada

estructura cuaternaria.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

La estructura primaria

Esta determinada por la secuencia de

AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en

que están enlazados como se muestra en

la Figura 4. (Derecha). Las posibilidades

de estructuración a nivel primario son

prácticamente ilimitadas.

Figura 4. Estructura primaria. Formada por una secuencia de unión de aminoácido de una cada polipeptidica de la proteína, note que en un extremo se encuentra el grupo NH3+ y al otro extremo el COOH-. La secuencia de amnoacido se lee siempre a Partir del extremo NH3+

Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos (AA) diferentes, el número de

estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos

tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo

amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención,

“la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino”.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que

forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual

emergen las cadenas laterales de los AA (Como la cadena “Side chain” sombreado en la

Figura 6.)

Figura 5. Estructuras químicas de dos aminoácidos y enlaces peptídicos. El enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo del aminoácido 1 con el grupo amino de otro aminoácido 2, con eliminación de una molécula de agua.

Generalmente, el número de AA que forman una

proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que

participan en la estructura primaria de una proteína

son covalentes, así, el enlace que une a dos

aminoácidos se llama los enlaces peptídicos.

El enlace peptídico (Figura 5 izquierda) es un enlace

amida que se forma entre el grupo carboxilo de un

AA1 con el grupo amino de otro AA2, con eliminación

de una molécula de agua.

Los átomos que componen la cadena principal de la

proteína son el N del grupo amino (condensado con

el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la

cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se

condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la

unidad repetitiva básica que aparece en la cadena

principal de una proteína es: (-NH-C-CO-). Figura 6. Observe la cadena lateral “Side chain” sombreada de color morado que, emerge de la cadena principal del poli péptido.

Estructura secundariaLa estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la

formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico (Figura 7). Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen

entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el

segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar

conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura

secundaria de una proteína. Los más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada

aminoácido. El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del poli

péptido. El tercero y más completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que

mantienen el alfa-hélice.

Figura 7. Conformación de la estructura secundaria de la proteína.

Estructura terciariaSe llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que

componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras

moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales

determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una

sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la

máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria es una

disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En

otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA

(estructura primaria).

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es

mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (Figura 8), la queratina del

cabello o la fibroína de la sed. En este caso, los elementos de estructura secundaria

(hélices u hojas ) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes

modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las

hebras de una cuerda.

Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no

existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente

esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice

hoja , acodamientos y estructuras supersecundarias como la mioglobina (Figura 9).

Figura 8. Estructura terciaria de una proteína fibrosa

Figura 9. Estructura de una proteína globular; ejemplo de la Mioglobina.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas

La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian

en el espacio para dar lugar al oligómero.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la

estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga (Figura 10). La

miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con

estructura de hélice enrolladas en una fibra levógira. La -queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira.

Figura 10. Estructura cuaternaria

El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira.

La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja orientadas de

forma antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros que se describen a continuación. Siendo importante destacar que este tipo de proteínas cuaternarias son enzimas muy importantes que participan en diversas reacciones del metabnolismo, como se explica de forma breve en el legando de cada figura. Tipos de monómeros:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasas (Figuras 11 y 12).

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa (Figura 13 y 14).

Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina (Observar Figura 15).

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, cómo en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérica con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

Figura 13. Estructura cuaternaria de Lactato deshidrogenasa.

Figura 14. La reacción catalizada por la láctato deshidrogenasa. Enzima que participa en la formación de lactato a partir de piruvato. Observar que durante la reacción se forma tambien NAD+

.

Figura 15. Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Presenta dos cadena polipeptidicas tipo alfa y dos cadenas polipetípicas tipo beta con un grupo prostètico Hem.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEINAS Las proteínas sufren primero una digestión química o mecánica a través de los

procedimientos de preparación y cocción de los alimentos.

En la boca solo existe digestión mecánica por la ruptura de estructuras de las fibras o

colágenos de las carnes y de las membranas de las células de los vegetales, proteicas a

través de la masticación, las partículas de los alimentos se mesclan con las secreciones

salivales formando una masa semisólida llamada bolo alimenticio que pasa al estómago

donde comienza la digestión química de las proteína.

Figura 11. Estructura cuaternaria de la hexoquinasa; enzima que participa en la glicólisis facilitando la fosforilación de la glucosa a glucosa -6-fosfato y formación de ADP.

Figura 12. Estructura cuaternaria de la fofosfructoquinasa; enzima que participa en la glicólisis en el paso de fructosa -6-fosfato a 1,6 –fructosa difosfato y formación de ADP.

En el estómago es donde comienza la digestión de éstas, donde el tripsinógeno, que es

un precursor, se transforma en pepsina por acción del ácido clorhídrico gástrico. La

pepsina es un grupo heterogéneo de 8 enzimas tiene un pH de 1.6 a 3.2 y es la enzima

que ayuda a degradar las proteínas en péptidos su acción termina cuando el contenido

gástrico se mescla con el jugo pancreático alcalino en el duodeno y el yeyuno. Estos

péptidos pasan al intestino delgado, donde el pH en el duodeno superior de 2 a 4 en el

resto del intestino es de 6.5. l0os pepsina es una endopepsina que libera péptidos que al

ingresar al duodeno estimula la secreción de colecistoquinina

En el intestino intervienen enzimas pancreáticas e intestinales. Las enzimas proteolíticas

pancreáticas son sintetizadas por las células acinares se secretan como proenzimas

(quimiotripsinógeno, procarboxipeptidasa A, procarboxipeptidasa B y proelastasa)

inactivas que necesitan ser convertidas en enzimas activas (tripsina, quimiotripsina,

carboxipeptidasa A, carboxipeptidasa B y elastasa, las cuales activa la pepsina). El

tripsinógeno es activado a tripsina por la enteroquinasa que es secretada por el ribete del

cepillo una vez que se forma la tripsina hay una reacción auto catalítica en cadena ya que

tiene la función de de activar al resto de los cimógenos del páncreas, el

quimiotripsinógeno es activado a quimio tripsina, procarboxipeptidasa A a carboxipeptidasa

A, procarboxipeptidasa B a carboxipeptidasa B, proelastasa a elastasa. Éstas enzimas

pancreáticas actúan sobre los enlaces peptídicos, la proteolíticas endopeptidasas (pepsina,

tripsina, quimiotripsina, y elastasa) actúan rompiendo los enlaces pepiticos

intramoleculares, las enzimas proteolíticas exopeptidasas (carboxipeptidasas A y B, y las

aminopeptidasas). Actuan en los extremos terminales donde se encuentra el grupo

carboxilo y las aminopeptidasas en los grupos aminoterminales transformando las

proteínas en tripéptidos, dipéptidos y tetrapéptidos.

AbsorciónLos aminoácidos son absorbidos por forma activa por trasportadores específicos que

requieren la presencia de sodio. Hay cuatro transportadores uno para los aminoácidos

neutros aromáticos que son la tirosina y la fenilalanina y o alifáticos como leucina valina,

metionina, uno para los aminoácidos básicos lisina arginina, otro para la glicina, prolina e

hidroxipolina y otros para el ácido aspartico y glutarato

Los AMINOÁCIDOS se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y

llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción

de proteínas de diversos tejidos, formación de anticuerpos, etc.

A continuación se tiene un esquema general de la degradación de proteínas, polisacáridos y lipidos de la dieta (Figura 16).

VÍAS DE DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas), como se indican a continuación.

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas tales como mitocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.

Figura 16. Esquema general de la degradación de proteínas, polisacáridos y lípidos de la dieta.

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS

En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.Trataremos primordialmente de la transformación catabólica del nitrógeno de los aminoácidos en urea y de los esqueletos de carbono en intermediarios anfibólicos del ciclo del ácido cítrico.

CATABOLISMO DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS

En los tejidos de mamíferos los grupos amígenos de los aminoácidos, derivados ya sean de la dieta o de la demolición de las proteínas tisulares son excretada, en último término, como urea en la orina. La biosíntesis de la urea implica la acción de varias enzimas. Se puede dividir convenientemente para su estudio en 4 procesos:

1. Transaminación2. Desaminación oxidativa3. Transporte de amoniaco 4. Reacciones del ciclo de la urea

La relación de estas áreas con el catabolismo global del nitrógeno de los aminoácidos se muestra en la Figura 17.

.

Figura 17. Flujo global del nitrógeno en el catabolismo de los aminoácidos

Otros vertebrados distintos de los mamíferos comparten todos los caracteres de este esquema, exceptuando la síntesis de urea. La urea, el producto final característicos del metabolismo del nitrógenos de los aminoácidos en el hombre y otros animales ureotélicos, es reemplazada por el ácido úrico en los organismos uricotélicos (reptiles y aves) o por amoniaco en los organismos amonotélicos (por ejemplo los teleósteos).

Cada uno de los 4 procesos será considerado ahora en detalle. Aunque todos desempeñan un papel en la biosíntesis de los aminoácidos, lo que sigue se estudia desde el punto de vista del catabolismo de los aminoácidos.

Transaminación

La transaminación catalizada por las enzimas llamadas transaminasas o

aminotransferasas, implica la interconversión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos. Estos generalmente son a- amino y b- cetoácidos (Fig. 2-9).

El fosfato de piridoxal, la vitamina B6 en forma de coenzima, forma una parte esencial del sitio activo de las transaminasas y de muchas otras enzimas con aminoácidos como sustratos. En todas las reacciones de los aminoácidos, dependientes del fosfato de piridoxal, el paso inicial es la formación de una base de Shiff intermediaria unida a la enzima como se observa en la Figura 2-10 .

Este intermediario estabilizado por la reacción recíproca con una región catiónica del sitio activo, se puede estructurar de maneras que incluyen la liberación de un cetoácido con formación de fosfato de piridoxamina unido a la enzima. La forma unida, aminada de la coenzima puede formar entonces una base análoga intermediaria de Shiff con un cetoácido.

Durante la transaminación, la coenzima unida sirve, así como un transportador intermediario de grupos amígeno (Fig. 2-10). Puesto que la constante de equilibrio para la mayor parte de las reacciones de transaminasas es cercana a la unidad, la transaminación es un proceso libremente reversible. Esta reversibilidad permite a las transaminasas funcionar tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis.

Dos transaminasas, la alanin - pirúvico transaminasa (alanintransaminasa) y la glutámico–a–cetoglutárico transaminasa (glutámico–transaminasa), presentes en la mayor parte de los tejidos animales, catalizan la transferencia de grupos amígenos de la mayor parte de los aminoácidos para formar alanina (a partir del piruvato) o del glutamato (a partir del a–cetoglutarato).Cada transaminasa es específica para el par especificado de aminoácido y cetoácido como un par de sustratos, pero inespecífica para el otro par, el cual puede ser cualquiera de una amplia variedad de aminoácidos y sus correspondientes cetoácidos. Puesto que la alanina es también un sustrato para la reacción de la glutámico transaminasa, todo el nitrógeno amínico proveniente de los aminoácidos que pueden experimentar la transaminación se puede concentrar en el glutamato. Esto es importante porque el L–glutamato es el único

aminoácido de los tejidos de mamífero que experimenta desamnacion oxidativa a una tasa apreciable. La formación de amoniaco de los grupos amígenos a se realiza, así, principalmente mediante la conversión del nitrógeno amínico a del L–glutamato.La mayor parte de los aminoácidos (pero no todos) son sustratos de la transaminación. Las excepciones incluyen a la lisina, la treonina y a los aminoácidos cíclicos prolina e hidroxiprolina. La transaminación no está restringida a los grupos amígenos a.

El grupo amígeno de la ornitina es, por ejemplo, fácilmente transaminado formando g–semialdehído del glutamato (Figura. 2-11).

Desaminación oxidativa

La conversión oxidativa de muchos aminoácidos en sus correspondientes a–cetoácidos ocurre en homogeneizados de tejidos hepáticos y renal de mamíferos. Aunque la mayor parte de la actividad de los homogeneizados frente a los L–a–aminoácidos se debe a la acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa, tanto la actividad de la L- como la D–aminoacidooxidasa se presentan en los tejidos hepáticos y renal de los mamíferos y están ampliamente distribuidas en otros animales y en los microorganismos. Se debe notar, sin embargo, que no se conoce el papel fisiológico de la L- y de la D–aminoácido-oxidasa en los tejidos de mamífero.

Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, es decir, el FMN o el FAD reducido es re oxidado directamente por el oxígeno molecular (Fig. 2–12), formando el peróxido de hidrógeno (H2O2) sin participación de los citocromos o de otros transportadores de electrones. El producto tóxico H2O2 es desdoblado entonces en O2 y H2O por la catalasa que existe ampliamente en los tejidos especialmente en el hepático. (Fig. 2–12). Aunque las reacciones del aminoácido-oxidasas son reversibles, el a–cetoácido producido no es descarboxilado enzimáticamente por el H2O2 si falta la catalasa, formándose un ácido carboxílico con un átomo menos de carbono. Tanto la actividad de la L- como la de la D–aminoácido-oxidasa están presentes en el tejido renal, aunque la función de la D–aminoácido-oxidasa es oscura.

En las reacciones del aminoácido-oxidasa (Fig. 2–12) el aminoácido es deshidrogenado primero por la flavoproteína de la oxidasa, formando un a–iminoácido. Este adiciona agua espontáneamente y luego se descompone espontáneamente en el correspondiente a–cetoácido con pérdida del nitrógeno a–imínico como amoniaco.La L-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FMN–flavo proteína, está restringida a los tejidos renal y hepático. Su actividad es bastante es bastante baja y esencialmente no tiene efecto sobre la glicina o sobre los L–isómeros de los ácidos dicarboxílicos o de los b–hidroxi–a-aminoácidos. Así, no es verosímil que esta enzima desempeñe un papel principal en el catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos.La D-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FAD–flavoproteína de amplia especificidad de substratos, existe en el tejido hepático y renal de la mayor parte de los mamíferos. La D–asparagina y la D–glutamina no son oxidadas y la glicina y los D–isómeros de los aminoácidos ácidos y básicos son malos substratos. La significación fisiológica de esta enzima en los mamíferos se desconoce.L–Glutámico deshidrogenasa. Los grupos amígeno de la mayor parte de los aminoácidos son transferidos, en último término, al a–cetoglutarato por transaminación formando L–glutamato (Fig. 2-8). La liberación de este nitrógeno como amoniaco es catalizada por la L–glutámico deshidrogenasa, una enzima de gran actividad, ampliamente distribuida en los tejidos de mamíferos (Fig. 2-13). La glutámico deshidrogenasa hepática es una enzima regulada cuya actividad es afectada por modificadores alostéricos como el ATP, el GTP y el NADP, que inhiben a la enzima, y el ADP que la activa.

Ciertas hormonas también parecen influir sobre la actividad de la glutámico deshidrogenasa. La glutámico deshidro-genasa usa ya sea NAD+ o NADP+ como cosubstrato. La reacción es reversible y funciona tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis. Por consiguiente, ella funciona no sólo canalizando el nitrógeno del glutamato hacia urea (catabolismo), sino también catalizando la aminación del a–cetoglutarato por el amoniaco libre. Esta última función (biosintética) es de particular importancia en las plantas y en las bacterias, las cuales pueden sintetizar grandes cantidades de aminoácidos a partir de la glucosa y el amoniaco. Cuando el ganado bovino

es alimentado con dietas ricas en carbohidratos y nitrógeno en la forma de urea, las bacterias del rumen convierten primero a la urea en amoniaco, luego utilizan la reacción de la glutámico deshidrogenasa proporcionando al ganado una dieta abundante en glutamato y otros aminoácidos.

Además, del amoniaco formado en los tejidos, una considerable cantidad es producida por las bacterias intestinales, tanto a partir de las proteínas de la dieta, como de la urea presente en los líquidos secretados en el aparato digestivo. Este amoniaco es absorbido en el intestino y pasa a la sangre de la vena porta, la cual característicamente contienen concentraciones mayores de amoniaco que la sangre de la circulación general.

En circunstancias normales, el hígado prontamente elimina el amoniaco de la sangre de la vena porta, de manera que la sangre que abandona el hígado (y, de hecho, toda la sangre periférica) está virtualmente exenta de amoniaco. Esto es esencial, ya que aun diminutas cantidades de amoniaco son tóxicas para el sistema nervioso central. Los síntomas por intoxicación por amoniaco incluyen un temblor peculiar en aleteo, lenguaje farfullado, visión borrosa y, en los casos graves, coma y muerte. Estos síntomas se parecen a los del síndrome del coma hepático. Por lo tanto, el tratamiento incluye medidas encaminadas a reducir los niveles sanguíneos de amoniaco.

Cuando la función hepática está gravemente menoscabada o cuando se establecen comunicaciones colaterales entre la vena porta y las venas de la circulación general (como puede ocurrir en la cirrosis), la sangre porta puede evadir al hígado. El amoniaco proveniente de los intestinos puede así, elevarse a niveles tóxicos en la sangre de la circulación general. Los procedimientos de derivación quirúrgica (fístula de Eck u otras formas de derivación portacava) también conducen a la intoxicación por amoniaco, particularmente después de la ingestión de grandes cantidades de proteínas o de hemorragia del aparato digestivo. El contenido de amoniaco de la sangre que abandona los riñones por la vía de las venas renales siempre excede al de las arterias renales, indicando que los riñones producen amoniaco y los vierten a la sangre. Sin embargo, la excreción en la orina del amoniaco producido por las células de los túbulos renales constituye un aspecto mucho más importante del metabolismo renal del amoniaco. La producción del amoniaco forma parte de los mecanismos de los túbulos renales que regulan el equilibrio ácido-básico, así como de conservación de los cationes. La producción

de amoniaco por los riñones está marcadamente aumentada en la acidosis metabólica y deprimida en la alcalosis. No sólo se deriva de la urea, sino también de los aminoácidos intracelulares, particularmente de la glutamina. La liberación de amoniaco es catalizada por la glutaminasa renal (Fig. 2-14).

Transporte de amoniaco

Aunque el amoniaco puede ser excretado como sales de amonio - particularmente en estado de acidosis metabólica- la vasta mayoría es excretada como urea, el principal componente nitrogenado de la orina. El amoniaco producido constantemente en los tejidos por los procesos descritos anteriormente, sólo se encuentra como vestigios de la sangre (10 – 20 mg/100 ml) puesto que, es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido, ya sea en glutamato, glutamina o urea. Estos niveles vestigiales de amoniaco contrastan claramente con las cantidades más considerables de aminoácidos libres, particularmente de glutamina, en la sangre (Cuadro 15-1).La eliminación del amoniaco mediante la reacción de la glutámico deshidrogenasa fue mencionada anteriormente. La formación de glutamina es catalizada por la glutamina sintetasa (Fig. 2-15), una enzima mitocondrial presente en máxima cantidad en el tejido renal. La síntesis del enlace amídico de la glutamina se lleva a cabo a expensas de la hidrólisis de un equivalente de ATP en ATP y Pi. La reacción es así fuertemente favorecida en la dirección de la síntesis de glutamina.

La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco sucede no por reversión de la reacción de la glutamina sintetasa, sino por formación hidrolítica de amoniaco catalizada por la glutaminasa (Fig. 2-14). La reacción de la glutaminasa, a diferencia de la reacción de la glutamina sintetasa, no incluye la participación de nucleótidos de adenina, favorece fuertemente la formación de glutamato y no funciona en la síntesis del mismo. Estas 2 enzimas, la glutamina sintetasa y la glutaminasa (Fig. 2-16)

sirven para catalizar la interconversión del ion amonio libre y la glutamina de una manera que recuerda la interconversión de la glucosa, y la glucosa -6 - fosfato por la glucocinasa y la glucosa -6-fosfatasa (Fig. 2-5). Una reacción análoga es catalizada por la L-asparaginasa de origen animal, vegetal y microbiano. La asparaginasa y la glutaminasa han sido empleadas, ambas, como agentes antitumorales ya que ciertos tumores tienen requerimientos anormalmente elevados de glutamina y asparagina.

Mientras que en el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea. El tejido del encéfalo puede formar urea, aunque esto no desempeña un papel significativo en la eliminación del amoniaco. En el encéfalo, la formación de glutamina debe ser precedida por la síntesis de glutamato en el propio encéfalo porque el aporte de glutamato sanguíneo es inadecuado para explicar las cantidades aumentadas de glutamina formadas dentro del encéfalo en presencia de niveles altos de amoniaco sanguíneo. La fuente inmediata de glutamato para este propósito es el a- cetoglutarato. Esto empobrecería rápidamente el aporte de intermediarios del ciclo del ácido cítrico a menos que pudieran ser repuestos por la fijación de CO2 con la conversión del piruvato en oxalacetato. El efecto, en el encéfalo sucede una fijación importante de CO2 en forma de aminoácidos, presumiblemente por la vía del ácido cítrico y después de la infusión de amoniaco más oxalacetato es desviado hacia la síntesis de glutamina (en vez de aspartato) por la vía del a-cetoglutarato.

Regulación del ciclo de la urea (síntesis de la urea)

Un hombre moderadamente activo que consuma cerca de 300 g de carbohidratos, 100 g de grasa y 100 g de proteínas diariamente debe excretar aproximadamente 16.5 g de nitrógeno al día. 95% es eliminado por los riñones el 5% restante, en su mayor parte como nitrógeno en las heces. La principal ruta para la excreción de nitrógeno en el hombre es la de la urea sintetizada en el hígado, vertida a la sangre y eliminada por el riñón. En el

hombre que se alimenta con una dieta occidental, la urea constituye el 80 – 90 % del nitrógeno excretado.Las reacciones y los intermediarios en la biosíntesis de 1 mola de urea a partir de 1 mola de amoniaco y otra de bióxido de carbono (activados con Mg++ y ATP), así como del nitrógeno a–amínico del aspartato se muestran en la figura 2-17. El proceso global requiere de 3 molas de ATP (dos de las cuales son convertidas en ADP + Pi y una en AMP y Ppi) y la participación sucesiva de 5 enzimas que catalizan las reacciones numeradas de la Fig. 2-17. De los 6 aminoácidos que intervienen en la síntesis de la urea, uno, el N–acetilglutamato, funciona como un activador enzimático y no como un intermediario. Los 5 restantes - aspartato, arginina, ornitina, citrulina y arginin-succinato funcionan todos como transportadores de átomos que en último término se vuelven urea. Dos de ellos (aspartato y arginina) existen en las proteínas, mientras que los tres restantes (ornitina, citrulina y argininsuccinato) no. El principal papel metabólico de éstos tres últimos aminoácidos es, en los mamíferos, la síntesis de urea. Nótese que la formación de urea es, en parte un proceso cíclico. La ornitina usada en la reacción 2 es regenerada en la reacción 5. Así, no hay pérdida ni ganancia neta de ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la síntesis de la urea; sin embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son consumidos.

Reacción 1: Síntesis del carbamoilfosfatoLa condensación de una mola de amoniaco, de otra de bióxido de carbono y de una de fosfato (derivada del ATP) para formar carbamoilfosfato es catalizada por la carbamoilfosfato sintetasa, una enzima presente en las mitocondrias hepáticas de todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre. Las 2 molas de ATP hidrolizadas durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil-fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico –ácido fosfórico. Además de Mg++ se requiere de un ácido di carboxílico, de preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto del N–acetilglutamato no se conoce con certeza. Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de la carbamoilfosfato sintetasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilo, oculta a otros y afecta la afinidad de la enzima por el ATP.En las bacterias, la glutamina sirve como sustrato, en lugar del amoniaco, para la síntesis del carbamoilfosfato. Una reacción semejante catalizada por la carbamatocinasa es también importante en la utilización de la citrulina por las bacterias.

Reacción 2: Síntesis de citrulinaLa transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es catalizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado. La reacción es altamente específica para la ornitina y el equilibrio favorece grandemente la síntesis de la citrulina.

Reacción 3: Síntesis del argininsuccinatoEn la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.

Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumaratoEl desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos. La pérdida de actividad en el frío se acompaña de la disociación en 2 componentes proteínicos. Esta disociación es impedida por el Pi, la arginina y el argininsuccinato o por el p–hidroximercuribenzoato, el cual no tiene efecto adverso sobre la actividad. La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans-eliminación. El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la malicodeshidrogenasa (Fig. 2-5) y luego transaminado éste para regenerar el aspartato.

Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea. Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidro-lítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los organismos ureotélicos. Cantidades meno-res de arginasa también existen en el tejido renal, en el encéfalo, en la glándula mamaria, en el tejido testicular y en la piel. La arginasa altamente purificada preparada en el hígado de mamífero es activada por el Co++ o el Mn++. La ornitina y la lisina son potentes inhibidores que compiten con la arginasa.

CONSECUENCIAS DE LA CARENCIA O EXCESO DE PROTEÍNAS

CARENCIA DE PROTEÍNAS

La falta de proteínas produce serios efectos en el cuerpo humano, especialmente la falta de triptofano, lisina y metionina. La principal problemática por esta causa se sitúa en los países del denominado Tercer Mundo, donde las tasas de malnutrición son elevadas. No ingerir las proteínas suficientes afecta al desarrollo de la capacidad intelectual, y también reduce las defensas para luchar contra virus y bacterias al afectar al caudal de leucocitos. En los países desarrollados, estas carencias suelen producirse sin embargo por dietas no adecuadas de adelgazamiento, o en enfermos convalecientes

Trastorno genético

Fenilcetonuria: Escasa actividad de una enzima del metabolismo de los aminoácidos fenilalanina hidroxilasa, es una deficiencia autosómica recesiva de la fenilalanina. Origina retraso mental en la infancia si no se trata a tiempo.

Prevención: Lactantes reciben una dieta sintética baja en fenilalanina pero que incluya tirosina durante 4 a 5 años

Desnutrición debilitante KWASHIORKOR: Personas que dependen de esos vegetales como fuente de proteína.

Tratamiento: Consumo de alimentos balanceados que contengan cantidad suficiente de todos los aminoácidos esenciales.

EXCESO DE PROTEÍNAS

Pero tampoco es recomendable ingerir proteínas en exceso, ya que el organismo no es capaz de almacenarlas, y las convierte en ácidos grasos, azúcares, amoniaco y aminas, afectando al hígado y los riñones que no pueden filtrar tantos residuos tóxicos. Incluso pude inducir a la descalcificación de los huesos a largo plazo, ya que impide la fijación del calcio, e inducir a reacciones exageradas del sistema autoinmune, provocando alergias a proteínas como la caseína (presente en la leche), el glúten (trigo y cereales) u otras sustancias como el cacahuete o los mariscos y pescados. Por supuesto, el exceso de grasa acumulada incide también predispone a sufrir enfermedades cardiovasculares.

Cantidad recomendable de proteínas

Las necesidades de consumo de proteínas varían según el peso, la edad y circunstancias particulares de la vida de las personas. La Cantidad Recomendada Diaria (CDR) de proteínas depende de la masa corporal: así, los expertos recomiendan ingerir 0,8 gramos por cada kilo de masa corporal. Por ejemplo, una persona adulta que pesa 70 kilogramos, debería consumir 56 gramos de proteínas en su dieta diaria, en el caso de que su principal aporte proceda de este nutriente de origen animal.

A M I N O A C I D O S

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALESLos aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11 son no esenciales.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Estos aminoácidos son:

Histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp). Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento celular (lactancia e infancia)

ISOLEUCINA: Es uno de los veinte aminoácidos constituyentes de las proteínas con una cadena ramificada de hidrocarburos con cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos), y participa como promedio en 4,6 por ciento (en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas.Al igual que la treonina, la isoleucina -a diferencia de los demás aminoácidos - posee dos carbonos asimétricos.

Figura 1. Estructura química de la isoleucina.

Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto final de la glicolisis), como ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los aminoácidos esenciales.

Función: Junto con la Leucina y la hormona del Crecimiento (HGH) intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

Alerta: Deficiencia puede producir hypoglicemia. Vegetales y otras fuentes: Queso, semillas, lentejas.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular

superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Isoleucina Ile C6H13NO2 131.17 175 166.7 - 6.038 4.117

LEUCINA:

Función: Junto con la Isoleucina y la hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

Alerta: Después de un trauma puede ser requerida en mayor cantidad por el organismo.

Vegetales y otras fuentes: Germen de trigo, arroz integral, almendras, soya, maíz, lentejas.

Figura 2. Estructura química de la leucina.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Leucina Leu C6H13NO2 131.17 170 166.7 - 6.036 2.426 1.191

LISINA

Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

Alerta: Deficiencia puede reducir las inmuno-funciones, bajar las energías corporales, provocar irritabilidad, retardar crecimiento, y presentar desórdenes reproductivos, excreción de calcio.

Vegetales y otras fuentes: Papa. Leche, quinua, lenteja Figura 3. Estructura química de la lisina.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular

superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Lisina Lis C6H14N2O2 146.19 200 168.6 10.4 9.47 muy alta -

Metionina

Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

Alerta: Su carencia puede dificultar captación del zinc y provocar problemas prostáticos.

Vegetales y otras Fuentes: Soya, queso, yogurt. semillas de calabaza, sésamo, quinua. lentejas.

Figura 4. Estructura química de la Metionina.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Metionina Met C5H11NO2S 149.21 185 162.9 - 5.74 3.381 1.340

Fenilalanina:

Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, Figura 5. Estructura química de la Fenilalanina.

especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.

También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

Alerta: Deficiencia puede causar cataratas y cambios conductuales. Sobreuso puede causar ansiedad, dolores de cabeza e hipertensión. Contraindicada para embarazadas.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Fenilalanina Fen C9H11NO2 165.19 210 189.9 - 5.91 2.965 -

Aminoácidos

 

 Formulas

Peso Molecular

superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Treonina Thr C4H9NO3 119.12 140 116.1 - - muy alta -

Triptófano

Formaciones: Es el menos abundante en las proteínas. Involucrado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente de las funciones adrenales. Es necesario para la producción de la Niacina (Vitamina B3), la cual es esencial para que el cerebro manufacture el neurotransmisor clave serotonin, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

Beneficios: Ayuda en casos de insomnio y aumento del tiempo de dormir.

Figura 6. Estructura química el Triftófano.

Alerta: Es fácilmente destruido por el hígado. En dosis excesivas, posee potencial de reacciones adversas en embarazadas, asmáticos y personas con desórdenes auto-inmunes.

Vegetales y otras Fuentes: Pineaple, bananas, yogurt, queso. Combinando estos alimentos con pastas, pan y cereales, pueden contribuir que las funciones cerebrales absorban más eficientemente el tryptophan.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Treonina:

Función: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

Alerta: Deficiencia provoca irritabilidad y generalmente dificultades de personalidad.

Vegetales y otras Fuentes: Germen de trigo, avellanas y semillas. Porotos, vegetales.

Figura 6. Estructura química de la Treonina.

Triptófano Trp C11H12N2O2 204.23 255 227.8 - 5.88 1.136 -

Valina

Formaciones: Este AA puede ser metabolizado para producir energía con distribución de glucosa. Pertenece a la llamada cadena BCAAs junto con Isoleucina y Leucina.

Beneficios: Es usada por fisiculturistas. Junto con leucina e isoleucina es utilizado para el crecimiento muscular. Es útil en el tratamiento de daños provocados por el alcohol y condiciones neurológicas degenerativas.

Alerta: Deficiencia puede producir un balance negativo del hidrógeno y afectar la cobertura mielínica de los nervios.

Figura 7. Estructura química de la valina.

Vegetales y otras Fuentes: Harina de soya, arroz integral, queso, almendras, maní y sésamo, lentejas. Setas.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Valina Val C5H11NO2 119.15 155 140.0 - 6.002 8.85 1.230

Histidina

Formaciones: Participa en un gran número de críticos procesos metabólicos, que van desde producción de células sanguíneas, regulación de la actividad de los anticuerpos. Es requerida para la producción de Histamina.

Beneficios: Usada para mantener la salud de los nervios auditivos. Es usada en el tratamiento de alergias, reumatismos y otras reacciones inflamatorias. Vital para las respuestas sexuales. Alerta: Deficiencia puede afectar al orgasmo femenino. Figura 8. Estructura química de la

Histidina.El exceso puede contribuir a la eyaculación prematura masculina.

Vegetales y otras Fuentes:  Es encontrada en la mayoría de las proteínas vegetales, especialmente en germen de trigo y en el queso.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son aminoácidos no escenciales los que pueden ser sintetizados por el organismo y ellos son: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), esparraguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).

AlaninaFunción: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

Alerta: Estados deficitarios no se conocen.

Vegetales y otras Fuentes: Es encontrada en una gran variedad de alimentos. Quesos, germen de trigo, yogurt, paltas (aguacates), avena.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Valina Val C5H11NO2 119.15 155 140.0 - 6.002 8.85 1.230

Arginina

Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.

Alerta: Es indispensable para ciertos mamíferos adultos. Algunos investigadores contraindican largas dosis de arginine en personas diabéticas insulino-dependientes. Deficiencia causa insuficiente producción de espermas.

Vegetales y otras Fuentes: Está presente en la mayoría de las proteínas, incluyendo avellanas, granos integrales, quesos. Fermentos. Suplementos.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Arginina ARG C6H14N4O2 174.20 225 173.4 ~12 10.76 15 1.1

Asparagina

Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Ac Aspártico

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Histidina His C6H9N3O2 155.15 195 153.2 6.2 7.64 4.19 -

Función: Es muy importante para la desintoxicación del hígado y su correcto funcionamiento. El ácido aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

Alerta: Altas dosis pueden sobreexcitar y dañar a las células nerviosas. Acido Aspártico es considerado no-tóxico.

Vegetales y otras Fuentes: En las proteínas se presenta principalmente en forma de amide y asparagine. Se encuentra abundantemente en los vegetales, especialmente en brotes o germinados de semillas.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

ASP C4H7NO4 133.10 150 111.1 4.5 2.98 0.778 1.66

Cisteína

Función: Junto con la cistina, la cisteína está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

Alerta: Fácilmente transformable en cystine, otro AA.

Vegetales y otras Fuentes: Ajos, cebollas, brócoli, yogurt, avena, germen de trigo.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular

superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

CYS C3H7NO2S 121.16 135 108.5 9.1-9.5 5.02 muy alta -

Glutamina

Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

Alerta: Diabetes. Vegetales y otras Fuentes: Fuentes de sus AA generadores. Gluten de trigo. Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Glutamina Gln C5H10N2O3 146.14 180 143.8 - - 2.5 -

Glutámínico

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidadFunción: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico

Ácido Glutaminico Glu C5H9NO4

147.13 138.4 4.6 3.08 0.864 1.460

Glicina

Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Glicina Gly C2H5NO2 75.07 60.1 - 6.064 24.99 1.607

Serina

Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos...

Alerta: Elevados niveles de serina puede causar inmunosupresión y alergias.

Vegetales y otras Fuentes: Gluten de trigo, maní y productos de soya.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Serina Ser C3H7NO3 105.09 115 89.0 - 5.68 5.023 1.537

Tirosina

Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficáz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

irosina Tir C9H11NO3 181.19 230 193.6 9.7 5.63 0.0453 1.456

Prolina:

Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos

Aminoácidos    Formulas Peso Molecular superficie volumen pKa pI solubilidad densidad

Prolina Pro C5H9NO2 115.13 145 112.7 - 6.3 162.3 -

REACCIONES EN EL METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Las dos reacciones principales en el metabolismo de los aminoácidos son: transaminación

y desaminación oxidativa.

TRANSAMINACIÓNEs este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido

se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia

del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato,

oxalacetato o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un

nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alanina-

aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor,

piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.

DESAMINACIÓN OXIDATIVA

Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que

entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios

glucolíticos y del ciclo de Krebs.

A continuación, se indican los productos de desaminación de los aminoácidos (Tabla 1.)

AMINOÁCIDO(S) PRODUCTOIle, Leu, Lys Acetil-CoATyr, Phe AcetoacetatoGln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutaratoHis Glu y alfa-cetoglutaratoThr, Met , Val Succinil-CoATyr, Phe, Asp FumaratoAsp, Asn OxaloacetatoSer, Gly, Cys PiruvatoTrp Alanina y piruvato

Tabla 1. Productos de desamnacion oxidativa de los aminoácidos

SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del

ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo

alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos

aminos del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido

glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación.

La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial

metionina.

La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la

fenilalanina hidroxilasa.

PRUEBAS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS

Información en parte adicional.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFÍCAS http://es.wikipedia.org/wiki/Metabolismo

http://www.fao.org/docrep/006/w0073s/w0073s0d.htm(macronutrientes)

http://www.youtube.com/watch?v=ZYuWnY5Uxw(biomoleculas)

www.geocities.ws/todolostrabajossallo/orgaII_4.pdf

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