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Le proteine : l’importanza nell’etimo
PROTE INA
PROTE ICO chimICO
PROTEINA
proteiõs
protôs
primo
sostanza, medicinale
acqua65%
carboidrati5%
acidi nucleici ed altro2%
lipidi10%
proteine 18%
Sono i costituenti principali del corpo umano
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Le proteine:
prime, importanti …
ma quanto grandi?
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Le proteine sono macromolecole biologiche polimeriche
Cosa sono le proteine?Polimero = polys méros
molte parti ------ molte parti, ma anche differenti parti?Polietilene: molte parti di etilene (sempre la stessa parte)
Poliammide 6: molte parti di caprolattame (lattame di un amminoacido “acido 6-ammino-esanoico”) (sempre la stessa parte) .
Proteine: molte parti di 20 diverse parti (gli amminoacidi naturali)
20 diverse parti
grande versatilità e potenzialità
struttura
funzione
che derivano dall’unione di unità monomeriche: gli amminoacidi
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I costituenti delle proteine: gli amminoacidi
L- Gliceraldeide L-amminoacido
Il carbonio alfa è chirale.
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mRNA
amminoacidi : proteine = lettere : parole?
• 20 amminoacidi – 21 lettere;• il significato (la funzione) non dipende da quali costituenti si
utilizzano ma da come sono disposti;
• il significato cambia sostituendo, togliendo aggiungendo un costituente;
• hanno un verso di lettura.
A + M + O + R ROMA MORA RAMO OMAR
R O M A A R O M A M O R A M O DA
M O DA A D O M
ma le proteine sono molto più lunghe e
c’è molto di più ………….
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• Sono sintetizzate nel citoplasma delle cellule sui ribosomi.
• Sanno come organizzarsi e conoscono il loro ruolo.
Proteine non Parole
mRNA
L’informazione è contenuta nella sequenza di aminoacidi
• Le proteine non sono semplici polimeri lineari di amminoacidi ma ogni proteina assume la struttura tridimensionale più adatta alla funzione che svolge in un determinato organismo
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• Funzione strutturale: proteine fibrose la cui funzione è quella di sostegno, di protezione, di supporto meccanico (capelli, unghie, tendini, cartilagine ecc.)
• Funzione di regolazione: regolano le attività cellulari e fisiologiche (es. ormoni)
• Funzione contrattile o motile: le fibre muscolari, le ciglia e i flagelli delle cellule sono proteine
La funzione delle proteine dipendedalla loro struttura
• Funzione di trasporto: le proteine trasportatrici svolgono un ruolo fondamentale per la vita delle cellule e degli organismi (es. emoglobina coinvolta nel trasporto di ossigeno )
• Funzione catalitica: tutti gli enzimi, più o meno complessi, sono costituiti da proteine
• Funzione di difesa: gli anticorpi e il sistema della coagulazione del sangue sono di natura proteica
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La funzione che una proteina svolge è strettamente legata alla struttura tridimensionale che la proteina assume
Tali livelli di organizzazione dipendono dalla sequenza degli amminoacidi che è geneticamente determinata.
La struttura tridimensionale finale è quella più stabile dal punto di vista termodinamico e viene raggiunta attraverso vari livelli di organizzazione strutturale
Sequenza <--> Struttura <--> Funzione
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Le proteine, dal momento in cui vengono sintetizzate, passano per 3 stadi o livelli di organizzazione
Struttura primaria
Struttura secondaria a -elica
Struttura terziaria
Le proteine formate da più subunità presentano un ulteriore livello di organizzazione
Struttura quaternaria
I livelli di organizzazione
Struttura secondaria foglietto -b
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La STRUTTURA PRIMARIA di una proteina è data dall’esatta sequenza degli amminoacidi.
La struttura primaria delle proteine
Essa non considera le ramificazioni e le altre interazioni ma le determina definendo, così, la forma e quindi la funzione della proteina stessa.
Ma come si legano gli amminoacidi?
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H2
O
H2
O
Legami peptidici
In vitro: viene eliminata acqua!
Si ha una reazione di condensazione.
In vivo il processo
è diverso.
Il legame peptidico - formazione
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La geometria del legame peptidico
Piani e Snodi
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Le configurazioni e le rotazioni nel legame peptidico
La configurazione trans è la più stabile.
• tra Cα e N ammidico (angolo Φ) • tra Cα e C carbonilico (angolo Ψ)
Rotazione
Rotazione libera ma limitata per impedimenti
sterici
tra i gruppi peptidici e le catene laterali
La rotazione comporta ripiegamenti
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Le ragioni del ripiegamento
I piani del legame ammidico, ruotando attraverso lo snodo (Ca), consentono il ripiegamento della proteina e quindi il conseguimento di una nuova conformazione.
Il processo è spontaneo quindi: DG<0.Ciò significa che ruotando le molecole conseguono una conformazione a minor contenuto energetico e quindi più stabile.
ΔG = ΔH – T ΔS
Nel caso delle proteine l’energia libera diminuisce perché il processo di ripiegamento è favorito entalpicamente.
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L’importanza del legame ad idrogeno in biochimica
I piani ruotano e …
… ruotando gruppi N-H e C=Odi due differenti legami peptidici si avvicinano finché …
DH< 0
… e la macromolecola acquisisce una struttura più stabile che determina …si forma il legame ad idrogeno
DG diminuisceIl processo è spontaneo e …
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… la struttura secondaria
maggiore stabilità legami ad H ripiegamento rotazione
Le strutture secondariequante quali perché (l’una o l’altra)
2 (principali) a-elica; foglietto-b il gruppo R
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La struttura ad a-elica
4
3
2
1
Il legame ad H (intracatena) si stabilisce tra l’ N-H di un amminoacido e il C=O di quello che lo segue di 4 unità
L’elica è destrorsa; ogni girocomprende mediamente3.6 residui amminoacidici.Tra due Ca successivi distanza : 5 Å; rotazione: 100 gradi
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La struttura a foglietto bCatene polipeptidiche quasi completamente estese 3,5Å distanza assiale tra due amminoacidi adiacenti I gruppi R sporgono alternativamente al di sopra e al di sotto del pianoLegami intracatena (tra due gruppi ripiegati della stessa catena)
7A°
Il foglietto è costituito da più segmenti che possono avere verso uguale o opposto
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Il foglietto b parallelo
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Il foglietto b antiparallelo
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Foglietto βantiparallelo
Foglietto βparallelo
Il foglietto b parallelo e antiparalleloI foglietti β delle proteine contengono da 2 a 12 segmenti, in media 6.
I foglietti β paralleli con più di 5 segmenti sono rari, perché meno stabili dei foglietti β antiparalleli, in quanto i legami H dei primi sono maggiormente distorti di quelli dei secondi.
Si incontrano frequentemente foglietti β contenenti sia segmenti paralleli che segmenti antiparalleli.
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Strutture terziariaLa catena polipetidica, pur sempre flessibile nonostante la sua struttura secondaria, si ripiega ulterioremente assumendo una forma peculiale nella sua struttura terziaria .
Foglietto βFoglietto βα -Elicaα -Elica
La tendenza a ripiegarsi ulteriormente esprime la naturale tendenza a conseguire una conformazione a maggiore stabilità.
La struttura tridimensionale è strettamente legata alla funzione che la proteina espleta.
maggiore stabilità DG<0 interazioni
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Ponti saliniPonti disolfuroLegami H Van der Waals Idratazione
Struttura terziaria: tipi di interazione
LA STRUTTURA TERZIARIA DIPENDE DALLA STRUTTURA PRIMARIA
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Fattori che determinano la struttura della proteina:
l’ambienteDNA RNA STRUTTURASEQUENZA FUNZIONE
… ma la conformazione della molecola dipende anche dall’ambiente in cui si trova.
Ad esempio in ambiente acquoso e proteine si assestano disponendo i residui polari verso l’esterno e quelli apolari verso l’interno in modo da favorire la loro sospensione in acqua
Mentre quelle operanti in ambiente lipofilo, come quello caratteristico delle membrane cellulari, avranno i residui apolari verso l’esterno.
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Interazione di più proteine attraverso legami deboli.Si forma così un aggregato molecolare nel quale ciascuna proteina costituente (subunità) mantiene la propria struttura terziaria.
L’aggregazione di questi monomeri proteici è data essenzialmente dall’effetto idrofobico: quando catene polipeptidiche separate si avvolgono in forme tridimensionali compatte per esporre i gruppi polari verso l’ambiente acquoso e per schermare quelli non polari dall’acqua, allora appaiono sulla superficie delle toppe idrofobiche, in contatto con l’acqua. Queste toppe possono essere schermate dall’ambiente acquoso, se due o più monomeri si assemblano ponendo a contatto le toppe idrofobiche.
Struttura quaternaria
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Fe++
d2sp3
Struttura quaternaria dell’emoglobina
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Denaturazione
STRUTTURA FUNZIONE
CONFORMAZIONE TRIDIMENSIONALE NATIVA CONDIZIONI OTTIMALI
La conformazione nativa può essere sconvolta e disorganizzata, senza rottura di alcun legame peptidico ma distruggendo solo i legami non covalenti (ponti H, legami ionici, legami idrofobici)
DENATURAZIONE:
passaggio dalla configurazione nativa (ordinata, funzionale) ad una denaturata (disordinata, non funzionale o meno efficace ed efficiente con riferimento all’attività biologica).
Detto passaggio è causato da agenti denaturanti tra i quali i più comuni sono il calore, il pH, i detergenti, e reagenti capaci di dare forti legami H
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Gli agenti denaturanti
IL CALORE: l’energia fornita sotto forma di calore rompe i legami più deboli (intorno a 60°C quasi tutte le proteine sono denaturate).Applicazione: sterilizzazione si uccidono i microbi denaturando le loro proteine in particolare quelle enzimatiche.
IL pH (valori estremi): gli acidi e le basi interferiscono con i residui ionizzabili rompendo i legami ionici.Applicazione: il processo di defacazione nelle determinazioni analitiche si allontana la parte proteica precipitandola con un forte acido organico (ad es. acido trifluoroacetico).
DETERGENTI: modificano la struttura proteica che rivolge i suoi residui polari verso l’esterno per poter rimanere in sospensione.Applicazione: SDS PAGE
REAGENTI capaci di dare forti LEGAMI H: competono con i ponti a idrogeno della struttura secondaria e terziaria della proteina ( es. Urea 8M).