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Estructura y funciónde proteínas

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Luciferina y uciferasa. Producción de luz.

Hemoglobina. Transporte de oxígeno.

Queratina: Principal componente estructural de pelo,

escamas, cuernos, lana, uñas y plumas.

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Funciones:

Formación de proteínas.

Transmisión del impulso

nervioso.

Regulación del crecimiento

celular.

Biosíntesis de porfirinas, purinas,

pirimidinas y urea.

Participan en las vías de

transmisión de señales.

Señalización hormonal.

1.2.1 Estructura y función de los aminoácidos aa)

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El grupo amino está a la izquierda   El grupo amino está a la derecha

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aa

No polares

Polares

Cadena lateral alifática: Gli, Ala, Pro, Val, Leu,Met, Ile.

Cadena lateralcon carga

Cadena lateral aromática: Phe, Tir, Trp.

Cadena lateral sin carga: Ser, Thr, Cis, Asn, Gln.

Positiva: Lis, Arg, His Básicos).

Negativa: Asp, Glu Ácidos).

Clasificación de los aminoácidos

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)(2

121   pK  pK  pI   

97.52

94.11)60.934.2(

2

1 pI 

Punto isoeléctrico: Valor

de pH en el que una

molécula no tiene carga

neta.

Si pHpI, el aa tiene carga -).

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)(2

11   R pK  pK  pI   

22.3)25.419.2(2

1 pI 

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)(2

12 pK  pK  pI   R  

59.7)17.96(2

1 pI 

pI:

Ácido aspártico: 3.02

Lisina: 9.7

Arginina: 10.8

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En el intervalo de pH fisiológicotanto los grupos de ácidocarboxílico como los grupos aminode los   α-aminoácidos se hallancompletamente ionizados.

Grupos ionizables de los aminoácidos

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Ejercicio 1. Relación entre la curva de titulación

y las propiedades ácido-base de la glicina

Una solución de 100 mL de glicina 0.1 M a pH

1.72 se tituló con una solución de NaOH 2 M.

Se midió el pH y los resultados se graficaron.Los puntos clave en la titulación se

designaron como I, II, III, IV, y V. Para cada uno

de los casos, identifique el punto apropiado

en la titulación y justifique la respuesta.

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a) La glicina está completamente tituladab) Este es el punto isoeléctricoc) El grupo carboxilo ha sido titulado por completo

d) El pH es igual al pKa del grupo carboxiloe) El pH es igual al pKa del grupo amino protonadof) La glicina tiene su máxima capacidad amortiguadorag) La carga neta de la glicina es 0h) La mitad de los grupos amino están ionizadosi) La glicina está presente predominantemente

como +H3N-CH2-COOH

 j) La especie predominante es +

H3N-CH2-COO

k) La carga neta promedio de la glicina es -1l) La glicina está presente predominantemente

en una mezcla de 50:50 de +H3N-CH2-COOHy de +H3N-CH2-COO

m) La carga neta promedio de laglicina es de +1/2

n) Este es el fin de la titulacióno) Peores regiones de pH parapoder amortiguador

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Ejercicio 2. Tamaño de proteínas

¿Cuál es el peso molecular aproximado para una

proteína de 682 residuos de aminoácidos?

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Ejercicio 3. Punto isoeléctrico de la pepsina

Pepsina es el nombre dado a muchas enzimas digestivas secretadas por

glándulas presentes en el estómago. Estas glándulas también secretan

HCl, el cual disuelve algunos componentes de la comida, permitiendo

que la pepsina actúe enzimáticamente sobre las proteínas. La mezcla

de comida, HCl y enzimas de digestión se conoce como Quimo y tieneun pH de 1.5. El punto isoeléctrico (pI) de la pepsina es 1.0

a) ¿Qué grupos funcionales deben de estar presentes en la pepsina

para darle este punto isoeléctrico?

b) ¿Qué aminoácidos de la enzima pueden contener estos gruposfuncionales?

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Ejercicio 4. Punto isoeléctrico de histonas

Las histonas son proteínas que se encuentran enel núcleo de células eucariotas, fuertementeligados al ADN, el cual tiene muchos gruposfosfato. El pI de las histonas es muy alto, 10.8.

a) ¿Cuáles residuos de aminoácidos deben estarpresentes en alta proporción en las histonas?

b) ¿En qué manera contribuyen estos residuos a

la unión fuerte de las histonas con el ADN?

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Ejercicio 5. Solubilidad de polipéptidos

Un método para separar polipéptidos hace uso de sus

diferentes solubilidades. La solubilidad de una cadena

polipeptídica larga depende de la polaridad de los grupos R,

particularmente del número de grupos ionizables, entre más

grupos ionizables estén presentes, mayor será la solubilidad

del polipéptido.

¿Cuál de los siguientes pares de polipéptidos es más soluble

al pH indicado?

a) (Gly)20 o (Glu)20 a pH 7.0b) (Lys-Ala)3 o (Phe-Met)3 a pH 7.0

c) (Ala-Ser-Gly)5 o (Asn-Ser-His)5 a pH 6.0

d) (Ala-Asp-Gly)5 o (Asn-Ser-His)5 a pH 3.0

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Ejercicio 6. Carga de la His a diferentes

pH•  ¿Cuál es la carga neta de la histidina a pH 1, 4,

8 y 12? Determine a cada pH si la histidina

migra hacia el ánodo (+) ó hacia el cátodo (-)

cuando se coloca en un campo eléctrico.

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Ejercicio 7. Separación de aminoácidos

Algunas mezclas de aminoácidos son analizadas primeropor cromatografía de intercambio iónico.

Los aminoácidos se colocan en una resina de

intercambio catiónico que contiene grupos sulfonato

(-SO3-) y que fluyen hacia abajo a diferentes velocidadesdebido a dos factores que influyen en su movimiento:

1) La atracción de los residuos de los iones -SO3- en la

columna y las cargas positivas de los grupos

funcionales de los aminoácidos, y2) Las interacciones hidrofóbicas entre la cadena lateral

de los aminoácidos y la fuerza hidrofóbica de la

resina de poliestireno.

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Para cada par de aminoácido de la lista, determine

cuál eluye primero de la columna de intercambioiónico utilizando un amortiguador a pH 7.0.

Asp y Lis

Arg y MetGlu y Val

Gli y Leu

Ser y Ala

• Si pHpI el aminoácido tiene carga (-)

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Ejercicio 8. Estereoisómeros

•   La citrulina posee la siguiente estructura. ¿Es

aminoácido D o L? Explique

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Clasificación y funciones de los aminoácidos (aa)

aa

Proteínicos

No proteínicos

Canónicos: A, C, D, E, F, G, H, I, K, L, M,N, P, Q, R, S, T, V, W, Y

Derivados: selenocisteína, hidroxiprolina,hidroxilisina.

Neurotransmisores: GABA, dopamina.

Hormona: tiroxina.

Mediador de reacciones alérgicas: histamina

Intermediarios de reacciones metabólicas: citrulina,ornitina, homocisteína, S-adenosilmetionina.

Presentes en antibióticos: D-valina (en valinomicina,gramicidina A y actinomicina D).

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Niveles de estructuración enlas proteínas:

Estructura primaria

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Niveles de estructuración en las

proteínas

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La estructura primaria de las proteínas es la

descripción de todos los enlaces covalentes queunen los residuos de aminoácidos en una cadenapolipeptídica:

Enlace peptídico

Enlace disulfuro

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ENLACE PEPTÍDICO

Es plano, por lo que no existerotación alrededor del enlace.

Posee un carácter de dobleenlace, lo que significa que esmas corto que un enlace sencillopor lo que es rígido y plano.

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbonocarbonílico y el nitrógeno del enlace peptídico. El resto de la molécula puede rotarlibremente.

Esta capacidad de rotación permite a las proteínas adoptar una inmensa gama deconfiguraciones.

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ENLACE PEPTÍDICO

Conocido también como enlace amida

Residuo

Residuo

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PÉPTIDOS

Péptido: Cadena de residuos de aminoácidos unidos medianteenlaces peptídicos.

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Enlace disulfuro

Enlace covalente entre los grupos tiol

(-SH2) de dos cisteínas

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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales: colágeno, elastina.

De transporte: hemoglobina, albúmina.

De defensa: inmunoglobulina G.

Hormonas: insulina, epinefrina, glucagon, tiroxina. Factores de crecimiento: hormona del crecimiento.

Enzimas: hexocinasa, fosfohexosa isomerasa.

Contráctiles: actina, miosina, conectina.

Receptores: receptor de insulina, receptor de epinefrina.

De transferencia de electrones: citocromo c.

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