Post on 22-Aug-2014
1
ENZIM
Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes DrhFAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
UNIVERSITAS AIRLANGGA
2
REFERENSI
Harper’s Illustrated Biochemistry. Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes. V.W. Rodwell. 2003. Twenty-Seventh Edition. International Edition. Mcgraw-Hill Companies inc. Lange Medical Publication
3
PENDAHULUAN
METABOLISME : KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR MOLEKUL YG LEBIH KECILGLUKOSA CO2 + H2O + ENERGI
ANABOLISME = SINTESISMOLEKUL YG LEBIH KECIL MOLEKUL YG LEBIH BESARGLUKOSA GLIKOGEN
MAKANAN DICERNA dalam saluran pencernaan
DIMETABOLISME dalam sel
ENZIM
SEL JARINGAN ORGANISMEtersusun dari molekul2
REAKSI KIMIA
4
REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium
Mempercepat reaksi - PERLU PEMANASAN PERLU KATALISATOR
5
Organisme
Suhu Tubuh Relatif Konstan
Perlu Katalisator
Biokatalisator
ENZIM
6
inti
Organisme sel molekul
enzim
Sel eukariot
sitosol
Golgi app.
peroxisom
lisosom
mitochondrion
cytoskeletonribosom
Endoplasmik retikulum
7
BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan- ENZIM MITOKONDRIAL : Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi- ENZIM RIBOSOMAL : Reaksi biosintesis protein ENZIM INTI : Berkaitan dengan perangkat genetika ENZIM LISOSIM : .Berkaitan dengan proses digestif intrasellular, .Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel - Enzim mikrosomal : . Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid .Metabolisme dan inaktivasi obat
LETAK ENZIM dalam SEL
8
I. BIOKIMIA mempelajari :SUSUNAN KIMIAWIPROSES2 KIMIA
ENZIM :PROTEIN BIOKATALISATOR
ALUR METABOLIK
A = substrat awal P = produk akhir B,C,D,E,F,G = senyawa2 antara (intermediates) E1 searah
DALAM ORGANISME
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
E. regulator
A BE1 C
E2 DE3 E
E4 FE5 G
E6 PE7
9
LETAK ENZIM DALAM SEL BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs. E. MITOKONDRIAL REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi EnergiRantai respirasi dalam mitokondria
E. RIBOSOMAL SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR mempercepat reaksi IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI
KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
E + S
CELAH AKTIF
KOMPLEKS [ES] E
+P
10
KATALISATOR INORGANIK1. H+, OH-, Pt2. E. aktivasi 3. -4. -
ENZIM1. PROTEIN biokatalisator2. E aktivasi 3. BEREAKSI SPESIFIK4. TIDAK TAHAN PANAS
11
Ea
Ea'
Ea''
Perjalananreaksi
E. l
evel
G
E. bebas
=kead. transisi
tanpa katalisator
dgn katalisator inorg
dgn enzim
G = PerubahanE. bebas
kead. awal
kead. akhir
12
keadaan awal pd suhu tertentuReaksi kimia : A PLab kimia : dipanasi
di + katalisatorSistem biologis : - suhu konstan
- + EnzimA+B C+DΔG = 0 seimbangΔG < 0 Rx ke kanan bersifat eksergonikΔG > 0 Rx ke kanan bersifat endergonik
KESIMPULAN : - KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI- ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH BANYAK
13
Ea = ENERGI AKTIVASI JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA
MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI
MENGATASI HAMBATAN ENERGIΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
TIDAK DIPENGARUHI KATALISATORENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS
CONTOH : LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA Heksokinase : - GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
Km
Laktase
14
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
NAMA ENZIM DULU SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN ‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASEJENIS REAKSI + ASEMis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE‘S’ + JENIS REAKSI + ASEMis: MALAT DEHIDROGENASE
‘S’ Jenis reaksi TATANAMA ENZIM IUBMB:
1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1 NAMA SUBSTRATBgn. 2 JENIS REAKSI + ASE
15
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
Mis:1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( )
Mis: 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)L-MALAT + NAD+ PIRUVAT + CO2 + NADH + H+
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASEL-MALAT + NAD+ OKSALOASETAT + NADH + H+
4. NOMOR KODE SISTEMATIKMis : EC.2.7.1.1
-D-GLUKOSA -D-GLUKOSA 6-PHeksokinase/GlukokinaseMg++
ATP ADP
TransferaseTransfer fosfat
Akseptor gugus alkohol
enzim yg dimaksud : heksokinase
16
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :1. OKSIDOREDUKTASE :
MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI.P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS
PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
2. TRANSFERASE : MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
(BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRATS–G + S’ S’–G + S
-D-GLUKOSA+ATP -DGLUKOSA-6-P +ADP
3. HIDROLASE : MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIKContoh : Enzim - Amilase
- Lipase- Karboksi peptidase A
Laktat dehidrogenase
Mg++
HeksokinaseGlukokinase
17
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
Reaksi ––– -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa
4. LIASE (LYASE) : MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN
IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh : ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P FUMARASE :
HO – CH – COOH H – C – COOH | = || + H2O CH2 – COOH HOOC – C – H
MALAT FUMARAT PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O O || ||– OOC – C – CH3 + H+ CO2 + H – C – CH3
PIRUVAT ASETALDEHID
18
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
5. ISOMERASE : MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULERAll Trans – retinin 11 – cis – retinin
6. LIGASE : MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENISMis : ~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O O || || – OOC – C – CH3 + CO2 – OOC – C – CH2 – COO –
ATP ADP+PiPIRUVAT OKSALOASETAT
19
MEKANISME KERJA ENZIM
ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO
ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan
R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO I NH2
AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)
20
_R - C - COOH R - C - COO
I I NH3
+ NH3+
_ R - C - COO I NH2
R - C - COOH R - C - COO I I NH3
+ NH3+
_ R - C - COO
I NH2
21
LIGAND
MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL BESAR
S=SUBSTRATI=INHIBITORA=AKTIVATORE=ENZIM
SI LIGANDA
EA
E
I
E
S
22
STRUKTUR PROTEIN
H O H O H O H | || | || | || |+H3N – C – C – N – C – C – N – C – C – – – N – C – C | | | | | | | R1 H R2 H R3 H R
IKATAN PEPTIDA
|| O
|O–
ujungkarboksil bebasujung
amino bebas
H |R – C – COOH | NH2asam amino
»
• ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN• PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
»aa1 aa2 aa3 aa4 aa5 aa6
COO–+H3N
RANTAI PEPTIDA 20 jenis a.a. dasar
23
STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNGAMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal) (akhir)
URUTAN a.aJUMLAH a.a
letak ujung NH3+
letak ujung –COOH–
letak suatu a.a
H |R – C – COOH | NH3
+
H |R – C – COO–
| NH3
++H+
H |R – C – COO–
| NH2
+OH–
pH < iep iepmuatan=0
pH>ieppKa COOH < NH3
+
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA (BERBEDA)
24
STRUKTUR SEKUNDER :
H H O | | ||– N – C – C – | CH2 | S | S | CH2 |– N – C – C – | | || H H O
ikatandisulfida
R | C – C – N – || | | O H H : : : : : : : : H H O | | ||– N – C – C | R
ikatan Hidrogen
* Lain2 : * LIPIT = - PLEATED * KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL
Cys– SH
Cys– SH
* Helix
25
STRUKTUR TERSIER :
E
celahaktif
Dari satu untai rantai polipeptida monomer
- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE) MONOMER- Struktur Tersier :
• IKATAN HIDROGEN• GAYA2 VAN DER WAALS IKATAN2 YG. LEMAH
26
STRUKTUR KUARTERNER :
MONOMER PROTOMER
DIMER
TETRAMER
OLIGOMERPOLIMER
subunit
subunit
TERMASUK STRUKTURKUARTERNER
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
27
STRUKTUR KUARTERNER :
SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDAT.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH 1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
DIIKAT OLEH : IKATAN HIDROGEN IKATAN ELEKTROSTATIK
KEGUNAAN : SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU
ENZIM
IKATAN2 YGLEMAH
CELAH AKTIF(ACTIVE SITE)
28
RANTAI POLIPEPTIDA
ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA
Hb : 22
LDH : M4
H4
M3H
M2H2
MH3
ISOZIMMENGKATALISIS REAKSIYG SAMA
gen rantai susunan a.a rantai
29
DENATURASI
RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK
STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)
IKATAN PEPTIDA tidak rusakIKATAN DISULFIDA
30
KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN :
SUHU TINGGI
PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALURENDAH (PH EKSTREM)
LOGAM BERAT Hg++ mengikat gugus -SH
sehingga enzim inaktif
31
CARA KERJA ENZIM
SE +
celah aktif = celah katalitik= celah pengikat substrat
KompleksE - S
+P
E
~
E : ENZIMS : SUBSTRATP : PRODUK
~ UKURAN MOLEKUL E : BESARUKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS : KADAR E << KADAR SUBSTRAT
~ IKATAN E–S IKATAN YG, LEMAH
32
KEKHUSUSAN ENZIM
BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.
33
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
• GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
• – LOGAM BERAT MENGIKAT GUGUS –SH E MENJADI INAKTIFHg++
~ S
E
HR – C – COO–
| NH3
+
SH | CH2 |H3
+N – C – COO–
| H
R
Cysteine (Cys) CSISTEIN
OH | CH2 |H3
+N – C – COO–
| H
R
Serin (Ser) S
34
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIERPD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA.GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : GUGUS2 PENGIKAT S GUGUS2 KATALITIK
• CELAH KATALITIK• CELAH PENGIKAT ‘S’
35
MOLEKUL ENZIM BESAR ,SUBSTRAT UMUMNYA KECIL
SEHINGGA TIDAK SELURUH PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM PENGIKATAN SUBSTRAT
36
MEKANISME KATALISIS ENZIM
ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)= CATALYTIC SITE= SUBSTRATE BINDING SITE
GUGUS2 PENGIKAT ‘S’GUGUS2 KATALITIK
GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.
S+MOLEKUL
BESARMOLEKUL
KECIL Kompleks ES
E +P
37
TEORI KUNCI & ANAK KUNCI FISHER
TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)
PENGIKATAN S PERUBAHAN KONFIRMASI(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S
38
KOFAKTOR
ENZIM : SEDERHANA PROTEIN SAJA YG. LEBIH KOMPLEKS PROTEIN + KOFAKTOR
KOFAKTOR : LOGAM SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM)
IKATAN ENZIM – KOFAKTOR : ADA YG. KUAT (KOVALEN) ADA YG. LEMAH
ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM MELAKUKAN PROSES KATALISIS.Ex. : GLUKOSA + ATP GLUKOSA–6P + ADPMg++
Heksokinase
39
KOFAKTOR LOGAM
~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM~ IKATAN YG. LEMAHFUNGSI :
1. IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS~ GUGUS KATALITIK
1. STABILISATOR TEMPAT KATALISIS2. IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’)
E – S – L L – E – S E – L – S
Zn++ KARBOKSIPEPTIDASE Mg++ HEKSOKINASE Fe++ / Fe+++ SISTEM SITOKROM
EL|S
||
40
KOENZIM
KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM
KOFAKTOR BERUPASENYAWA ORGANIKNON PROTEIN YG. SPESIFIK
BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF
APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM- JK. SENDIRIAN TIDAK AKTIF
IKATAN :• KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
H2O2 + H2O2 2H2O + O2 KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI
• LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)
Katalase
mengandung Fe
41
• LEMAH : KO-SUBSTRATPIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
Laktat DehidrogenaseS Ko-substrat
- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM
Pd GLIKOLISIS :
S + NAD+ P + NADH + H+Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat
+ PiKE R.R. (O2)
Bila O2 / anaerob :
PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
LDH
42
FUNGSI KOENZIM
PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU ELEKTRONCONTOH:
• NAD+
• NADP+
• FMN• FAD• KoQ• ELEKTRON : HEME• GUGUS LAIN : ATP FOSFAT
PIRIDOKSAL FOSFAT –NH2
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM• TPP THIAMIN• NAD NIASIN• NADP NIASIN• FAD RIBOFLAVIN• KoA ASAM PANTOTENAT
ATOM H
R.R S NAD+ FAD
KoQ
Sistem sitokrom
½ O2
43
PROENZIM=ZYMOGEN
ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIFTUJUAN : MELINDUNGI ORGAN TUBUH MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI
CONTOH : PEPSINOGENUNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU H+
PEPSINOGEN PEPSINH+ / PEPSIN
PEPSINOGEN
PEPSIN
H+ / Enzim proteolitik
44
ISOZIM
MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI
DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS SEDIKIT BEDA
• T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA• 2 JENIS RANTAI :
HM
ISOZIM LDH ADA 5 :I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4
45
5 4 3 2 1
A
B
C
Jant
N
Hati
+ –
Katoda(-)
Anoda(+)
I5: M4 I1=H4
A
B
C5 4 3 2 1
A – Infark miokardB – NC – penyakit hati
LDHElektroforesisSelulosa asetatpH 8,6
46
KINETIKA ENZIM
UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM - GEJALA BIOLOGIK
SISTEM BIOLOGI (SEL)
PEKA PERUBAHAN : - SUHU - pH
SIFAT ENZIM (PROTEIN)
47
PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM
BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU:KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA
DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG
KADARNYA DIKETAHUI g
48
IUBMB :
1 IU ENZIMJUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU
MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
DINYATAKAN DALAM :- JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU- JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU
49
S
atau
P
0 t
KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK
50
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTUOLEH KARENA :
- JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG- PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK
51
KECEPATAN SESAAT
KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE) YAITU :
TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT
B
A
CS atau
P
t
tg
KECEPATAN SESAAT A B C KECEPATAN SESAAT TITIK A KECEPATAN AWAL
52
KECEPATAN RATA-RATA
V RATA-RATA = S t
S
t
KECEPATAN AWAL
V0 = tg = b a
PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYAPRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIHDAPAT DIABAIKAN
53
PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
GAMBAR KIRIKURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIMKETERANGAN :I 1 UNITII 2 UNITIII 3 UNIT
GAMBAR KANANGRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim
54
- KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
55
PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI ENZIMATIK
B
A
CS atau
P tg
t
56
GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V) BERBENTUK HIPERBOLADI TITIK A B ENZIM BELUM JENUH DENGAN SUBSTRAT DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN SUBSTRAT PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK MENAIKKAN HARGA V
57
PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN VMAX . [S] V= V0 = kecepatan awalV = Km + [S] V MAX = kecepatan awal maksimum = V0 MAX [S] = kadar substrat
Km = konstanta Michaelis Menten
58
BILA [S] Km , MAKA V BERBANDING LURUSDENGAN (S)BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX BILA [S] Km , MAKA V = VMAX
59
HARGA Km MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM TERHADAP SUBSTRAT APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH DARI 1 MACAM SUBSTRAT HARGA Km UNTUK MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA, CONTOH : ENZIM HEKSOKINASE
60
ENZIM HEKSOKINASE :SUBSTRAT Km (mM)Glukosa 0,15Fruktosa 1,15ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA TERHADAP FRUKTOSA
61
PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK
+ H+ + OH- R-C-COOH R-C-COO- R-C-COO NH3+ NH3+ NH2
PHPH PH PHPHISOELEKTRIK ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK
62
- PH TERLALU TINGGI RENDAH DENATURASI- PH PENGARUHI MUATAN ENZIM SUBSTRAT- PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
63
KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE)KARENA :
1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH DENA- TURASI ENZIM 2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN SUBSTRAT3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM KARENA PERBAHAN MUATAN
64
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU
DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKUL-MOLEKUL
SUHU YANG MENINGKAT :-KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0)-TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI
65
ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK
STRUKTUR ENZIM TERGANGGU
DENATURASI
GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM
66
-SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU PENENTUAN-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
67
68
69
70
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
81
PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA)
MIS. : ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN
DARAH LIPOPROTEIN LIPASE
KADAR : GANGGUAN PROSES SINTESIS DI
HATI / (-) : KELAINAN GENETIK
DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN,
TIDAK DLM. PLASMA)
N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI DIGANTI SEL BARU)DIFFUSI PASIF
: SEL MATI RADANG Ca TRAUMA PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODEGENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLI-PEPTIDA/PROTEIN mRNA POLPEPTIDA/PROTEIN
82
PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :
PEMERIKSAAN [E] DALAM SERUMCREATIN KINASE
SEL OTOT RUSAK
DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHYBMD = BECKER M. DISTROPHY
GEN DISTROFIN CACAT
DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE
FENIL KETON URIA
DISTROFIN CACATx°y
83
KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD
PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALIDEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT DEFISIEN-SI G6PD KADAR G6PD DLM. DARAH . G6PD NADPH (HMP SHUNT) GSH MENGHILANGKAN H2O2
84
CACAT ENZIMATIK GENETIK
• A B C D E P
KELAINAN GENETIK ? PREMARITAL COUNSELLING PRENATAL COUNSELLING HAMIL amniosintesis dsb NEONATUS SCREENING TEST (UJI SARING)
PERAWATAN KHUSUSDIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN
• FENIL KETON URIA :DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE
PENUMPUKAN METABOLIT ()
KERUSAKAN SEL2 SARAF
MENTAL RETARDASI
BILA GEN ENZ. 4 CACAT [ENZ. 4] < PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A
Enz.1 Enz.2 Enz.3 Enz.4